Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Peptidases of pinworms Syphacia muris and Passalurus ambiguus

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60460709%3A41210%2F10%3A22298" target="_blank" >RIV/60460709:41210/10:22298 - isvavai.cz</a>

  • Nalezeny alternativní kódy

    RIV/67985823:_____/10:00355841

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Peptidases of pinworms Syphacia muris and Passalurus ambiguus

  • Popis výsledku v původním jazyce

    In this first report about pinworms peptidases we primarily characterize peptidases released during in vitro maintenance of two common pinworms of laboratory animals - Syphacia muris and Passalurus ambiguus. The peptidase activity obtained using sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE) showed the presence of peptidases from S. muris with a wide range of molecular size (25-110 kDa), which degrades gelatin and mucin at alkaline pH levels. P. ambiguus released serine and aspartyl peptidases degrading gelatin at all tested pH (3, 5, 7, and 9) and at acidic pH Passalurus released aspartyl and cysteine peptidases which are active against mucin. (C) 2010 Elsevier Inc. All rights reserved.

  • Název v anglickém jazyce

    Peptidases of pinworms Syphacia muris and Passalurus ambiguus

  • Popis výsledku anglicky

    In this first report about pinworms peptidases we primarily characterize peptidases released during in vitro maintenance of two common pinworms of laboratory animals - Syphacia muris and Passalurus ambiguus. The peptidase activity obtained using sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE) showed the presence of peptidases from S. muris with a wide range of molecular size (25-110 kDa), which degrades gelatin and mucin at alkaline pH levels. P. ambiguus released serine and aspartyl peptidases degrading gelatin at all tested pH (3, 5, 7, and 9) and at acidic pH Passalurus released aspartyl and cysteine peptidases which are active against mucin. (C) 2010 Elsevier Inc. All rights reserved.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    GJ - Choroby a škůdci zvířat, veterinární medicina

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

  • Návaznosti

    Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2010

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Experimental Parasitology

  • ISSN

    0014-4894

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    126

  • Číslo periodika v rámci svazku

    2

  • Stát vydavatele periodika

    US - Spojené státy americké

  • Počet stran výsledku

    5

  • Strana od-do

  • Kód UT WoS článku

    000280885500007

  • EID výsledku v databázi Scopus