Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Design, synthesis, and biological investigation of selective human carbonic anhydrase II, IX, and XII inhibitors using 7-aryl/heteroaryl triazolopyrimidines bearing a sulfanilamide scaffold

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60461373%3A22310%2F23%3A43928402" target="_blank" >RIV/60461373:22310/23:43928402 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="https://www.tandfonline.com/doi/full/10.1080/14756366.2023.2270180" target="_blank" >https://www.tandfonline.com/doi/full/10.1080/14756366.2023.2270180</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1080/14756366.2023.2270180" target="_blank" >10.1080/14756366.2023.2270180</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Design, synthesis, and biological investigation of selective human carbonic anhydrase II, IX, and XII inhibitors using 7-aryl/heteroaryl triazolopyrimidines bearing a sulfanilamide scaffold

  • Popis výsledku v původním jazyce

    A novel library of human carbonic anhydrase (hCA) inhibitors based on the 2-sulfanilamido[1,2,4]triazolo[1,5-a]pyrimidine skeleton modified at its 7-position was prepared by an efficient convergent procedure. These derivatives were evaluated in vitro for their inhibition properties against a representative panel of hCA isoforms (hCA I, II, IV, IX, and XII). The target tumour-associated isoforms hCA IX and XII were potently inhibited with K Is in the low nanomolar range of 5–96 nM and 4–72 nM, respectively. Compounds 1d, 1j, 1v, and 1x were the most potent hCA IX inhibitors with K Is of 5.1, 8.6, 4.7, and 5.1 nM, respectively. Along with derivatives 1d and 1j, compounds 1r and 1ab potently inhibited hCA XII isoform with K Is in a single-digit nanomolar range of 8.8, 5.4, 4.3, and 9.0 nM, respectively. Compounds 1e, 1m, and 1p exhibited the best selectivity against hCA IX and hCA XII isoforms over off-target hCA II, with selectivity indexes ranging from 5 to 14. © 2023 The Author(s). Published by Informa UK Limited, trading as Taylor &amp; Francis Group.

  • Název v anglickém jazyce

    Design, synthesis, and biological investigation of selective human carbonic anhydrase II, IX, and XII inhibitors using 7-aryl/heteroaryl triazolopyrimidines bearing a sulfanilamide scaffold

  • Popis výsledku anglicky

    A novel library of human carbonic anhydrase (hCA) inhibitors based on the 2-sulfanilamido[1,2,4]triazolo[1,5-a]pyrimidine skeleton modified at its 7-position was prepared by an efficient convergent procedure. These derivatives were evaluated in vitro for their inhibition properties against a representative panel of hCA isoforms (hCA I, II, IV, IX, and XII). The target tumour-associated isoforms hCA IX and XII were potently inhibited with K Is in the low nanomolar range of 5–96 nM and 4–72 nM, respectively. Compounds 1d, 1j, 1v, and 1x were the most potent hCA IX inhibitors with K Is of 5.1, 8.6, 4.7, and 5.1 nM, respectively. Along with derivatives 1d and 1j, compounds 1r and 1ab potently inhibited hCA XII isoform with K Is in a single-digit nanomolar range of 8.8, 5.4, 4.3, and 9.0 nM, respectively. Compounds 1e, 1m, and 1p exhibited the best selectivity against hCA IX and hCA XII isoforms over off-target hCA II, with selectivity indexes ranging from 5 to 14. © 2023 The Author(s). Published by Informa UK Limited, trading as Taylor &amp; Francis Group.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>SC</sub> - Článek v periodiku v databázi SCOPUS

  • CEP obor

  • OECD FORD obor

    10401 - Organic chemistry

Návaznosti výsledku

  • Projekt

  • Návaznosti

    I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2023

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    JOURNAL OF ENZYME INHIBITION AND MEDICINAL CHEMISTRY

  • ISSN

    1475-6366

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    38

  • Číslo periodika v rámci svazku

    1

  • Stát vydavatele periodika

    ZA - Jihoafrická republika

  • Počet stran výsledku

    21

  • Strana od-do

    "not paged"

  • Kód UT WoS článku

  • EID výsledku v databázi Scopus

    2-s2.0-85174627641