Vliv komplexů přechodných kovů na aktivitu papainu - sborník
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60461373%3A22330%2F03%3A00008519" target="_blank" >RIV/60461373:22330/03:00008519 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
—
DOI - Digital Object Identifier
—
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
čeština
Název v původním jazyce
Vliv komplexů přechodných kovů na aktivitu papainu - sborník
Popis výsledku v původním jazyce
Ionty přechodných kovů (např. Cu2+, Ni2+, Zn2+) se vážou na povrch orientovaných imidazolových postranních řetězců histidinů obsažených ve struktuře bílkoviny. Tato interakce (M2+- His) se využívá pro purifikaci bílkovin, nukleových kyselin, nukleotidů adalších biologicky aktivních látek afinitní chromatografií na imobilizovaných iontech kovů (IMAC). Pokud se receptor váže na povrch enzymu blízko jeho aktivního centra, může dojít k efektivní inhibici jeho aktivity. Tato práce se zabývá rozpoznáním po vrchové struktury papainu pomocí komplexu Cu2+/Ni2+-iminodioctová/nitrilotrioctová kyselina. Iminodioctová (IDA) a nitrilotrioctová (NTA) kyselina vykazují silnou afinitu k Cu2+ a Ni2+ iontům, což zajišťuje, že ani při vysokých koncentracích proteinu nejsou kationty kovů z komplexu odstraňovány . Pomocí spektrofotometrických měření bylo zjištěno, že komplex Cu2+- IDA/NTA se specificky váže na His159 aktivního centra papainu a inhibuje jej až na 50 # 60 % zbytkové aktivity. Komplex obsahují
Název v anglickém jazyce
The Influence of Transition metal complexes on the activity of papain
Popis výsledku anglicky
Various transition metal ions (e.g. Cu2+, Ni2+, Zn2+ etc.) bind to the imidazole side chains of surface exposed histidines of proteins. This coordination interaction (M2+ - His) has been used for protein purification by immobilized metal affinity chromatography (IMAC). If the interaction M2+ - His proceeds on the surface of an enzyme close to the active site, it can lead to efficient inhibition of the enzyme. In this study the influence of Cu2+ and Ni2+ ions on the activity of papain from Carica papayawas determined. Iminodiacetic acid (ida) and nitrilotriacetic acid (nta) were chosen as the ligands to chelate the metal ions; ida (nta) has strong affinity for these ions that ensures that the complex will not be demetalated even at high protein concen trations. It was found that complex Cu2+- IDA/NTA is specificly bound to His 159 of papain active site and inhibits papain to 50-60 % of residual activity. Complexes containing ions of nickel similar inhibition do not exhibit.
Klasifikace
Druh
D - Stať ve sborníku
CEP obor
GM - Potravinářství
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
—
Návaznosti
Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)
Ostatní
Rok uplatnění
2003
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název statě ve sborníku
Sborník - XXXIV. Symposium o nových směrech výroby a hodnocení potravin
ISBN
80-902671-6-5
ISSN
—
e-ISSN
—
Počet stran výsledku
3
Strana od-do
246-248
Název nakladatele
Výzkumný ústav potravinářského průmyslu
Místo vydání
Praha
Místo konání akce
Skalský Dvůr (ČR)
Datum konání akce
26. 5. 2003
Typ akce podle státní příslušnosti
EUR - Evropská akce
Kód UT WoS článku
—