Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Regulation of plant membrane associated PIP2-dependent phospholipase D activity by phosphorylation - sborník

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60461373%3A22330%2F03%3A00008953" target="_blank" >RIV/60461373:22330/03:00008953 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Regulation of plant membrane associated PIP2-dependent phospholipase D activity by phosphorylation - sborník

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Phospholipase D has been identified throughout the animal and plant kingdoms and plays an important role in signal transduction through the hydrolysis of phosphatidylcholine to choline and phosphatidic acid. The latter acts as a second messenger and canbe further converted to other messenger molecules, which activate various downstream signalling processes. In plants, PLD has been proposed to participate in cellular events which include abiotic and biotic stresses. It has also been shown recently thatthe microtubule-associated protein in Arabidopsis is a membrane localized PIP2-dependent PLD. Multiple PLD genes have been identified. Out of twelve members of AtPLD family only four members of C2-PLD are characterised on the protein level. PLD (PIP2 -independent PLD), the prevalent form of the enzyme, which has been extensively studied in many plant species, shows a high in vitro activity at neutral pH and millimolar levels of Ca2+. Two additional forms of PLD (AtPLD and AtPLD ; PIP2-de

  • Název v anglickém jazyce

    Regulation of plant membrane associated PIP2-dependent phospholipase D activity by phosphorylation - sborník

  • Popis výsledku anglicky

    Phospholipase D has been identified throughout the animal and plant kingdoms and plays an important role in signal transduction through the hydrolysis of phosphatidylcholine to choline and phosphatidic acid. The latter acts as a second messenger and canbe further converted to other messenger molecules, which activate various downstream signalling processes. In plants, PLD has been proposed to participate in cellular events which include abiotic and biotic stresses. It has also been shown recently thatthe microtubule-associated protein in Arabidopsis is a membrane localized PIP2-dependent PLD. Multiple PLD genes have been identified. Out of twelve members of AtPLD family only four members of C2-PLD are characterised on the protein level. PLD (PIP2 -independent PLD), the prevalent form of the enzyme, which has been extensively studied in many plant species, shows a high in vitro activity at neutral pH and millimolar levels of Ca2+. Two additional forms of PLD (AtPLD and AtPLD ; PIP2-de

Klasifikace

  • Druh

    D - Stať ve sborníku

  • CEP obor

    CE - Biochemie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    <a href="/cs/project/GA522%2F00%2F1332" target="_blank" >GA522/00/1332: Úloha fosfolipas v mechanismu přenosu signálů u rostlin</a><br>

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2003

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název statě ve sborníku

    7 th International Congress on Plant Molecular Biology

  • ISBN

  • ISSN

  • e-ISSN

  • Počet stran výsledku

    1

  • Strana od-do

    26

  • Název nakladatele

    7th International Congress on Plant Molecular Biology

  • Místo vydání

    Barcelona

  • Místo konání akce

    Barcelona

  • Datum konání akce

    23. 6. 2003

  • Typ akce podle státní příslušnosti

    WRD - Celosvětová akce

  • Kód UT WoS článku