vliv cysteinových zbytků na aktivitu proteasy Mason Pfizerova opičího viru

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60461373%3A22330%2F04%3A00012809" target="_blank" >RIV/60461373:22330/04:00012809 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

INFLUENCE OF CYSTEINE RESIDUES ON THE ACTIVITY OF THE PROTEASE OF MASON-PFIZER MONKEY VIRUS.

Popis výsledku v původním jazyce

Mason-Pfizer monkey virus assembles immature capsids in the cytoplasm and the temporal and spatial regulation of the maturation is critical, since the PR is not activated until immature capsids reach the cell membrane. Several evidences for a regulationof the activity of retroviral proteases by reversible oxidative modification of the cysteine residues were reported1,2. The structural and functional analysis of a mutant of M-PMV PR, in which two cysteine residues (Cys7, Cys106) were replaced by alanines confirmed, that this mutation decreases the stability, the proteolytic activity of PR, and the propensity of the monomers to form dimers3. Here we present results of a high resolution NMR structure of the inactive mutant (D26N) of the 12 kDa form of M-PMV PR with preserved cysteine residues. The data together with a biochemical characterization, MALDI-TOF analysis revealed the formation of an intramolecular disulphide bridge, which helps to stabilize the monomeric scaffold, and moves t

Název v anglickém jazyce

INFLUENCE OF CYSTEINE RESIDUES ON THE ACTIVITY OF THE PROTEASE OF MASON-PFIZER MONKEY VIRUS.

Popis výsledku anglicky

Mason-Pfizer monkey virus assembles immature capsids in the cytoplasm and the temporal and spatial regulation of the maturation is critical, since the PR is not activated until immature capsids reach the cell membrane. Several evidences for a regulationof the activity of retroviral proteases by reversible oxidative modification of the cysteine residues were reported1,2. The structural and functional analysis of a mutant of M-PMV PR, in which two cysteine residues (Cys7, Cys106) were replaced by alanines confirmed, that this mutation decreases the stability, the proteolytic activity of PR, and the propensity of the monomers to form dimers3. Here we present results of a high resolution NMR structure of the inactive mutant (D26N) of the 12 kDa form of M-PMV PR with preserved cysteine residues. The data together with a biochemical characterization, MALDI-TOF analysis revealed the formation of an intramolecular disulphide bridge, which helps to stabilize the monomeric scaffold, and moves t

Druh

D - Stať ve sborníku

CEP obor

EE - Mikrobiologie, virologie

OECD FORD obor

—

Projekt

<a href="/cs/project/LN00A079" target="_blank" >LN00A079: Centrum integrované genomiky</a><br>

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Rok uplatnění

2004

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název statě ve sborníku

The Retrovirus Assembly meeting

ISBN

80-86313-13-1

ISSN

—

e-ISSN

—

Počet stran výsledku

1

Strana od-do

76

Název nakladatele

JPM Tisk s. r. o.

Místo vydání

Praha

Místo konání akce

Praha

Datum konání akce

1. 1. 2004

Typ akce podle státní příslušnosti

EUR - Evropská akce

Kód UT WoS článku

—