Integrasa Mason-Pfizerova opičího viru

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60461373%3A22330%2F05%3A00016049" target="_blank" >RIV/60461373:22330/05:00016049 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/61388963:_____/05:00021077

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Integrase of Mason-Pfizer monkey virus

Popis výsledku v původním jazyce

The gene encoding an integrase of Mason#Pfizer monkey virus (M-PMV)is located at the 3-end of the pol open reading frame. The M-PMV integrasehas not been previously isolated and characterized. We have nowcloned, expressed, isolated, and characterized M-PMV integrase and comparedits activities and primary structure with those of HIV-1 and otherretroviral integrases. M-PMV integrase prefers untranslated 3-regionderivedlong-terminal repeat sequences in both the 3-processing and thestrand transfer activityassays. While the 3-processing reaction catalyzedby M-PMV integrase was significantly increased in the presence ofMn2+ and Co2+ and was readily detectable in the presence of Mg2+ andNi2+ cations, the strand transfer activity was strictly dependent only onMn2+. M-PMV integrase displays more relaxed substrate specificity thanHIV-1 integrase, catalyzing the cleavage and the strand transfer ofM-PMV and HIV-1 long-terminal repeat-derived substrates with similarefficiency. The structure-based

Název v anglickém jazyce

Integrase of Mason-Pfizer monkey virus

Popis výsledku anglicky

The gene encoding an integrase of Mason#Pfizer monkey virus (M-PMV)is located at the 3-end of the pol open reading frame. The M-PMV integrasehas not been previously isolated and characterized. We have nowcloned, expressed, isolated, and characterized M-PMV integrase and comparedits activities and primary structure with those of HIV-1 and otherretroviral integrases. M-PMV integrase prefers untranslated 3-regionderivedlong-terminal repeat sequences in both the 3-processing and thestrand transfer activityassays. While the 3-processing reaction catalyzedby M-PMV integrase was significantly increased in the presence ofMn2+ and Co2+ and was readily detectable in the presence of Mg2+ andNi2+ cations, the strand transfer activity was strictly dependent only onMn2+. M-PMV integrase displays more relaxed substrate specificity thanHIV-1 integrase, catalyzing the cleavage and the strand transfer ofM-PMV and HIV-1 long-terminal repeat-derived substrates with similarefficiency. The structure-based

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

EE - Mikrobiologie, virologie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Rok uplatnění

2005

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

FEBS Journal

ISSN

—

e-ISSN

—

Svazek periodika

272

Číslo periodika v rámci svazku

1

Stát vydavatele periodika

CZ - Česká republika

Počet stran výsledku

14

Strana od-do

203-216

Kód UT WoS článku

—

EID výsledku v databázi Scopus

—