Vliv bodových mutací v N-terminální doméně kapsidového proteinu Mason-pfizerova opičího viru na tvorbu a infektivitu virového core

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60461373%3A22330%2F08%3A00019964" target="_blank" >RIV/60461373:22330/08:00019964 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/61388963:_____/08:00313431

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

The effect of point mutations within the N-terminal domain of Mason-Pfizer monkey virus capsid protein on virus core assembly and infectivity

Popis výsledku v původním jazyce

Retroviral capsid protein (CA) mediates protein interactions driving the assembly of both immature viral particles and the core of the mature virions. Structurally conserved N-terminal domains of several retroviruses refold after proteolytic cleavage into a beta-hairpin, stabilized by a salt bridge between conserved N-terminal Pro and Asp residues. Based on comparison with other retroviral CA, we identified Asp50 and Asp57 as putative interacting partners for Pro1 in Mason-Pfizer monkey virus (M-PMV) CA. To investigate the importance of CA Pro1 and its interacting Asp in M-PMV core assembly and infectivity, P1A, P1Y, D50A, T54A and D57A mutations were introduced into M-PMV. The P1A and D57A mutations partially blocked Gag processing and the released viral particles exhibited aberrant cores and were non-infectious. These data indicate that the region spanning residues Asp50-Asp57 plays an important role in stabilization of the beta-hairpin and that Asp57 likely forms a salt-bridge with

Název v anglickém jazyce

The effect of point mutations within the N-terminal domain of Mason-Pfizer monkey virus capsid protein on virus core assembly and infectivity

Popis výsledku anglicky

Retroviral capsid protein (CA) mediates protein interactions driving the assembly of both immature viral particles and the core of the mature virions. Structurally conserved N-terminal domains of several retroviruses refold after proteolytic cleavage into a beta-hairpin, stabilized by a salt bridge between conserved N-terminal Pro and Asp residues. Based on comparison with other retroviral CA, we identified Asp50 and Asp57 as putative interacting partners for Pro1 in Mason-Pfizer monkey virus (M-PMV) CA. To investigate the importance of CA Pro1 and its interacting Asp in M-PMV core assembly and infectivity, P1A, P1Y, D50A, T54A and D57A mutations were introduced into M-PMV. The P1A and D57A mutations partially blocked Gag processing and the released viral particles exhibited aberrant cores and were non-infectious. These data indicate that the region spanning residues Asp50-Asp57 plays an important role in stabilization of the beta-hairpin and that Asp57 likely forms a salt-bridge with

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

EE - Mikrobiologie, virologie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2008

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Virology

ISSN

0042-6822

e-ISSN

—

Svazek periodika

—

Číslo periodika v rámci svazku

380

Stát vydavatele periodika

BE - Belgické království

Počet stran výsledku

7

Strana od-do

—

Kód UT WoS článku

000259800500020

EID výsledku v databázi Scopus

—