Molekulové modelování specifických peptidových sekvencí pro vazbu těžkých kovů z proteinových fragmentů. Teorie a experiment.

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60461373%3A22330%2F08%3A00021118" target="_blank" >RIV/60461373:22330/08:00021118 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/61388963:_____/08:00312629 RIV/00216208:11310/08:10109569

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Molecular Design of Specific Metal-Binding Peptide Sequences from Protein Fragments. Theory and Experiment.

Popis výsledku v původním jazyce

A novel strategy for designing peptides with specific metal-ion chelation sites is presented. It is based on linking the computationally predicted ion-specific combinations of amino acid side chains coordinated at the vertices of the desired coordinationpolyhedron into a single polypeptide chain. To this aim, a series of computer programs has been written, which (i) creates a structural combinatorial library containing Zi-(X)n?Zj sequences (n = 0 ? 14; and Z is the ?via side chain? metal-binding aminoacid) from the existing protein structures in the non-redundant Protein Data Bank, (ii) merges these fragments into a single Z1-(X)i1?Z2-(X)i2?Z3-(X)i3-?-Zn polypeptide chain, (iii) automatically carries out two simple molecular mechanics calculations that enables estimation of the internal strain in the newly designed peptide. The application of this procedure for the most M2+-specific combinations of amino acid side chains (Rulíšek, L.; Havlas, Z. J. Phys. Chem. B 2003, 107, 2376-2385)

Název v anglickém jazyce

Molecular Design of Specific Metal-Binding Peptide Sequences from Protein Fragments. Theory and Experiment.

Popis výsledku anglicky

A novel strategy for designing peptides with specific metal-ion chelation sites is presented. It is based on linking the computationally predicted ion-specific combinations of amino acid side chains coordinated at the vertices of the desired coordinationpolyhedron into a single polypeptide chain. To this aim, a series of computer programs has been written, which (i) creates a structural combinatorial library containing Zi-(X)n?Zj sequences (n = 0 ? 14; and Z is the ?via side chain? metal-binding aminoacid) from the existing protein structures in the non-redundant Protein Data Bank, (ii) merges these fragments into a single Z1-(X)i1?Z2-(X)i2?Z3-(X)i3-?-Zn polypeptide chain, (iii) automatically carries out two simple molecular mechanics calculations that enables estimation of the internal strain in the newly designed peptide. The application of this procedure for the most M2+-specific combinations of amino acid side chains (Rulíšek, L.; Havlas, Z. J. Phys. Chem. B 2003, 107, 2376-2385)

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

EB - Genetika a molekulární biologie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2008

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Chemistry A European Journal

ISSN

0947-6539

e-ISSN

—

Svazek periodika

—

Číslo periodika v rámci svazku

26

Stát vydavatele periodika

DE - Spolková republika Německo

Počet stran výsledku

11

Strana od-do

—

Kód UT WoS článku

000259523500015

EID výsledku v databázi Scopus

—