Conformational changes of the N-terminal part of Mason-Pfizer monkey virus p12 protein during multimerization.

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60461373%3A22330%2F09%3A00022119" target="_blank" >RIV/60461373:22330/09:00022119 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/61388971:_____/09:00341399

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Conformational changes of the N-terminal part of Mason-Pfizer monkey virus p12 protein during multimerization.

Popis výsledku v původním jazyce

The Mason-Pfizer monkey virus is a prototype Betaretrovirus with the defining characteristic that it assembles spherical immature particles from Gag-related polyprotein precursors within the cytoplasm of the infected cell. It was shown previously that the N-terminal part of the Gag p12 domain (wt-Np12) is required for efficient assembly. However, the precise role for p12 in mediating Gag-Gag interaction is still poorly understood. In this study we employed detailed circular dichroism spectroscopy, electron microscopy and ultracentrifugation analyses of recombinant wt-Np12 prepared by in vitro transcription and translation. The wt-Np12 domain fragment forms fibrillar structures in a concentration-dependent manner. Assembly into fibers is linked to a conformational transition from unfolded or another non-periodical state to alpha-helix during multimerization. (C) 2009 Elsevier Inc. All rights reserved.

Název v anglickém jazyce

Conformational changes of the N-terminal part of Mason-Pfizer monkey virus p12 protein during multimerization.

Popis výsledku anglicky

The Mason-Pfizer monkey virus is a prototype Betaretrovirus with the defining characteristic that it assembles spherical immature particles from Gag-related polyprotein precursors within the cytoplasm of the infected cell. It was shown previously that the N-terminal part of the Gag p12 domain (wt-Np12) is required for efficient assembly. However, the precise role for p12 in mediating Gag-Gag interaction is still poorly understood. In this study we employed detailed circular dichroism spectroscopy, electron microscopy and ultracentrifugation analyses of recombinant wt-Np12 prepared by in vitro transcription and translation. The wt-Np12 domain fragment forms fibrillar structures in a concentration-dependent manner. Assembly into fibers is linked to a conformational transition from unfolded or another non-periodical state to alpha-helix during multimerization. (C) 2009 Elsevier Inc. All rights reserved.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

EE - Mikrobiologie, virologie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2009

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Virology

ISSN

0042-6822

e-ISSN

—

Svazek periodika

—

Číslo periodika v rámci svazku

393

Stát vydavatele periodika

BE - Belgické království

Počet stran výsledku

9

Strana od-do

—

Kód UT WoS článku

000270453600021

EID výsledku v databázi Scopus

—