Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Effect of pectin addition on thermal denaturation of whey proteins

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60461373%3A22330%2F09%3A00022449" target="_blank" >RIV/60461373:22330/09:00022449 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Effect of pectin addition on thermal denaturation of whey proteins

  • Popis výsledku v původním jazyce

    The influence of addition of structurally different types of pectins on thermal denaturation of whey proteins was observed by both dynamic light scattering and differential scanning calorimetry. The addition of pectin successfully prevent huge aggregation at denaturing temperatures of pure ?-lactoglobulin as well as proteins in rennet whey, however attractive interactions between polymers were required for this stabilization. The structure of pectin and medium pH were observed as key factors to obtain positive effect on stabilization of proteins at higher temperatures. The differential scanning calorimetry was used for confirming of these interactions by characterization of differences in thermodynamic behavior of whey proteins caused by addition of vary pectin types.

  • Název v anglickém jazyce

    Effect of pectin addition on thermal denaturation of whey proteins

  • Popis výsledku anglicky

    The influence of addition of structurally different types of pectins on thermal denaturation of whey proteins was observed by both dynamic light scattering and differential scanning calorimetry. The addition of pectin successfully prevent huge aggregation at denaturing temperatures of pure ?-lactoglobulin as well as proteins in rennet whey, however attractive interactions between polymers were required for this stabilization. The structure of pectin and medium pH were observed as key factors to obtain positive effect on stabilization of proteins at higher temperatures. The differential scanning calorimetry was used for confirming of these interactions by characterization of differences in thermodynamic behavior of whey proteins caused by addition of vary pectin types.

Klasifikace

  • Druh

    D - Stať ve sborníku

  • CEP obor

    GM - Potravinářství

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

  • Návaznosti

    Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2009

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název statě ve sborníku

    Proceedings of the 5th International Conference on Polysaccharides-Glycoscience

  • ISBN

    978-80-86238-72-2

  • ISSN

  • e-ISSN

  • Počet stran výsledku

    8

  • Strana od-do

  • Název nakladatele

    Česká společnost chemická

  • Místo vydání

    Praha

  • Místo konání akce

    Praha

  • Datum konání akce

    11. 11. 2009

  • Typ akce podle státní příslušnosti

    EUR - Evropská akce

  • Kód UT WoS článku