Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Putative P-1B-type ATPase from the bacterium Achromobacter xylosoxidans A8 alters Pb2 /Zn2 /Cd2 -resistance and accumulation in Saccharomyces cerevisiae

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60461373%3A22330%2F14%3A43897361" target="_blank" >RIV/60461373:22330/14:43897361 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.bbamem.2014.01.023" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1016/j.bbamem.2014.01.023</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.bbamem.2014.01.023" target="_blank" >10.1016/j.bbamem.2014.01.023</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Putative P-1B-type ATPase from the bacterium Achromobacter xylosoxidans A8 alters Pb2 /Zn2 /Cd2 -resistance and accumulation in Saccharomyces cerevisiae

  • Popis výsledku v původním jazyce

    PbtA, a putative P-1B-type ATPase from the Gram-negative soil bacterium Achromobacter xylosoxidans A8 responsible for Pb2+/Zn2+/Cd2+-resistance in Escherichia coli, was heterologously expressed in Saccharomyces cerevisiae. When present in Zn2+- and Pb2+/Cd2+-hypersensitive S. cerevisiae strains CM137 and DTY168, respectively, PbtA was able to restore Zn2+- and Pb2+-resistant phenotype. At the same time, the increase of Pb, Zn, and Cd accumulation in yeast was observed. However, Cd2+-tolerance of the pbtA-bearing yeasts dramatically decreased. The PbtA-eGFP fusion protein was localized primarily in the tonoplast and also in the plasma membrane and the perinuclear region corresponding to the endoplasmic reticulum at later growth stages. This indicates that PbtA protein is successfully incorporated into membranes in yeasts. Since PbtA caused a substantial increase of Pb2+/Zn2+-resistance and accumulation in baker's yeast, we propose its further use for the genetic modification of suitable

  • Název v anglickém jazyce

    Putative P-1B-type ATPase from the bacterium Achromobacter xylosoxidans A8 alters Pb2 /Zn2 /Cd2 -resistance and accumulation in Saccharomyces cerevisiae

  • Popis výsledku anglicky

    PbtA, a putative P-1B-type ATPase from the Gram-negative soil bacterium Achromobacter xylosoxidans A8 responsible for Pb2+/Zn2+/Cd2+-resistance in Escherichia coli, was heterologously expressed in Saccharomyces cerevisiae. When present in Zn2+- and Pb2+/Cd2+-hypersensitive S. cerevisiae strains CM137 and DTY168, respectively, PbtA was able to restore Zn2+- and Pb2+-resistant phenotype. At the same time, the increase of Pb, Zn, and Cd accumulation in yeast was observed. However, Cd2+-tolerance of the pbtA-bearing yeasts dramatically decreased. The PbtA-eGFP fusion protein was localized primarily in the tonoplast and also in the plasma membrane and the perinuclear region corresponding to the endoplasmic reticulum at later growth stages. This indicates that PbtA protein is successfully incorporated into membranes in yeasts. Since PbtA caused a substantial increase of Pb2+/Zn2+-resistance and accumulation in baker's yeast, we propose its further use for the genetic modification of suitable

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    CE - Biochemie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    <a href="/cs/project/GA13-28283S" target="_blank" >GA13-28283S: Spojení ekologie mikrobiálních komunit a degradace xenobiotik - využití metagenomiky k analýze mikrobiálního degradačního potenciálu</a><br>

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2014

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Biochimica et Biophysica Acta-Biomembranes

  • ISSN

    0005-2736

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    1838

  • Číslo periodika v rámci svazku

    5

  • Stát vydavatele periodika

    NL - Nizozemsko

  • Počet stran výsledku

    11

  • Strana od-do

    1338-1348

  • Kód UT WoS článku

    000334008100017

  • EID výsledku v databázi Scopus