5′-Phosphonate modified oligoadenylates as potent activators of human RNase L
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60461373%3A22330%2F22%3A43933939" target="_blank" >RIV/60461373:22330/22:43933939 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/61388963:_____/22:00552686 RIV/00216208:11310/22:10441482
Výsledek na webu
<a href="https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0968089622000244?pes=vor&utm_source=scopus&getft_integrator=scopus" target="_blank" >https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0968089622000244?pes=vor&utm_source=scopus&getft_integrator=scopus</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.bmc.2022.116632" target="_blank" >10.1016/j.bmc.2022.116632</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
5′-Phosphonate modified oligoadenylates as potent activators of human RNase L
Popis výsledku v původním jazyce
The oligoadenylate synthetase-ribonuclease L pathway is a major player in the interferon-induced antiviral defense mechanism of cells. Upon sensing viral dsRNA, 5 '-phosphorylated 2 ',5 '-oligoadenylates are synthesized, and subsequently activate latent RNase L. To determine the influence of 5 '-phosphate end on the activation of human RNase L, four sets of 5 '-phosphonate modified oligoadenylates were prepared on solid-phase. The ability of these 5 '-modified oligoadenylates bearing shortened, isosteric and prolonged phosphonate linkages to activate RNase L was explored. We found that isosteric linkages and linkages prolonged by one atom were in general well tolerated by the enzyme with the EC50 values comparable to that of the natural activator. In contrast, linkages shortened by one atom or prolonged by two atoms exhibited decrease in the activity.
Název v anglickém jazyce
5′-Phosphonate modified oligoadenylates as potent activators of human RNase L
Popis výsledku anglicky
The oligoadenylate synthetase-ribonuclease L pathway is a major player in the interferon-induced antiviral defense mechanism of cells. Upon sensing viral dsRNA, 5 '-phosphorylated 2 ',5 '-oligoadenylates are synthesized, and subsequently activate latent RNase L. To determine the influence of 5 '-phosphate end on the activation of human RNase L, four sets of 5 '-phosphonate modified oligoadenylates were prepared on solid-phase. The ability of these 5 '-modified oligoadenylates bearing shortened, isosteric and prolonged phosphonate linkages to activate RNase L was explored. We found that isosteric linkages and linkages prolonged by one atom were in general well tolerated by the enzyme with the EC50 values comparable to that of the natural activator. In contrast, linkages shortened by one atom or prolonged by two atoms exhibited decrease in the activity.
Klasifikace
Druh
J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science
CEP obor
—
OECD FORD obor
10401 - Organic chemistry
Návaznosti výsledku
Projekt
—
Návaznosti
S - Specificky vyzkum na vysokych skolach
Ostatní
Rok uplatnění
2022
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
BIOORGANIC & MEDICINAL CHEMISTRY
ISSN
0968-0896
e-ISSN
1464-3391
Svazek periodika
56
Číslo periodika v rámci svazku
15. února 2022
Stát vydavatele periodika
GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska
Počet stran výsledku
9
Strana od-do
nestránkováno
Kód UT WoS článku
000968229100006
EID výsledku v databázi Scopus
2-s2.0-85123194690