Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

L-ASPARAGINASY A JEJICH POTENCIÁL V MEDICÍNĚ A POTRAVINÁŘSTVÍ

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60461373%3A22330%2F23%3A43927862" target="_blank" >RIV/60461373:22330/23:43927862 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="https://doi.org/10.54779/chl20230508" target="_blank" >https://doi.org/10.54779/chl20230508</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.54779/chl20230508" target="_blank" >10.54779/chl20230508</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    čeština

  • Název v původním jazyce

    L-ASPARAGINASY A JEJICH POTENCIÁL V MEDICÍNĚ A POTRAVINÁŘSTVÍ

  • Popis výsledku v původním jazyce

    L‑Asparaginasa (EC 3.5.1.1) je klíčovým enzymem, který hydrolyzuje L‑asparagin na L‑asparagovou kyselinu a amoniak. Této vlastnosti L‑asparaginasy je využíváno v protinádorové terapii k inhibici syntézy proteinů v rakovinných buňkách. L‑Asparaginasa je díky tomu základem pro chemoterapii využívanou k léčbě pacientů s akutní lymfoblastickou leukémií v pediatrii. Komerční L‑asparaginasy jsou pro aplikace ve zdravotnictví získávány především z Escherichia coli a Erwinia chrysanthemi (přejmenována na Dickeya dadantii). Nicméně, vysoká míra nežádoucích účinků komplikuje dlouhodobé klinické použití L‑asparaginasy, a proto se současný výzkum zaměřuje na hledání enzymů nových či na modifikaci vlastností enzymů již známých. Zároveň se L‑asparaginasa v posledních letech stala nepostradatelnou pro potravinářský průmysl, ve kterém je uznávána jako jeden z možných prostředků pro odstraňování L‑asparaginu z potravin, u kterých hrozí vznik akrylamidu během tepelného zpracování. Tento článek poskytuje přehled informací o současném využití L‑asparaginas a jejich úskalích.

  • Název v anglickém jazyce

    L-Asparaginases and Their Potential in Biotechnology and Medicine

  • Popis výsledku anglicky

    L-Asparaginase (EC 3.5.1.1) is a key enzyme that hydrolyzes L-asparagine to L-aspartic acid and ammonia. This feature of L-asparaginase is used in anti-cancer therapy to inhibit protein synthesis in cancer cells. Therefore, L-asparaginase is used as a basis for chemotherapy to treat patients with acute lymphoblastic leukemia in pediatrics. Commercial L-asparaginases for healthcare applications are mainly obtained from Escherichia coli and Erwinia chrysanthemi (renamed to Dickeya dadantii). However, the high prevalence of adverse effects complicates the long-term clinical use of L-asparaginase, and therefore current research focuses on the search for new enzymes or on modifying the properties of enzymes already known. At the same time, L-asparaginase has become indispensable for the food industry in recent years, when it had been recognized as one of the possible tools for removing L-asparagine from foods that are at risk of acrylamide formation during thermal processing. This review provides an overview of the current use of L-asparaginase and its pitfalls. © 2023, Czech Society of Chemical Engineering. All rights reserved.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science

  • CEP obor

  • OECD FORD obor

    10608 - Biochemistry and molecular biology

Návaznosti výsledku

  • Projekt

  • Návaznosti

    I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2023

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    CHEMICKE LISTY

  • ISSN

    0009-2770

  • e-ISSN

    1213-7103

  • Svazek periodika

    117

  • Číslo periodika v rámci svazku

    8

  • Stát vydavatele periodika

    CZ - Česká republika

  • Počet stran výsledku

    8

  • Strana od-do

    508-515

  • Kód UT WoS článku

    001051450000005

  • EID výsledku v databázi Scopus

    2-s2.0-85169445189