Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Penicillin G hydrolysis in an electro-membrane reactor with immobilized penicillin G acylase

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60461373%3A22340%2F03%3A00007665" target="_blank" >RIV/60461373:22340/03:00007665 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Penicillin G hydrolysis in an electro-membrane reactor with immobilized penicillin G acylase

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Penicillin G hydrolysis in a compartmentalised electro-membrane reactor with penicillin G acylase immobilised in a polyacrylamide gel Jab was studied. Penicillin G solution was fed to the substrate compartment stacked to one gel slab surface and reactionproducts were colleted in the product compartment adjacent to the other slab surface. An electric field perpendicular to the slab surface was imposed to the reactor by a couple of platinised titanium electrodes. The enzyme activity of the gel slab was varied from 30 to 150 U cm(-3) and density of the electric current passing through the slab (5% polyacrylamide, dimensions 40 mm x 40 turn x 2.7 mm) was varied from -1250 to +625 A m(-2). The current was considered as negative when electrophoretic migration augmented penicillin G transport from the substrate compartment to the product one. The reactor was operated in recirculation (batch) mode. The initial penicillin G concentration was 2% (w/v). Substantial increase of the rate of the pe

  • Název v anglickém jazyce

    Penicillin G hydrolysis in an electro-membrane reactor with immobilized penicillin G acylase

  • Popis výsledku anglicky

    Penicillin G hydrolysis in a compartmentalised electro-membrane reactor with penicillin G acylase immobilised in a polyacrylamide gel Jab was studied. Penicillin G solution was fed to the substrate compartment stacked to one gel slab surface and reactionproducts were colleted in the product compartment adjacent to the other slab surface. An electric field perpendicular to the slab surface was imposed to the reactor by a couple of platinised titanium electrodes. The enzyme activity of the gel slab was varied from 30 to 150 U cm(-3) and density of the electric current passing through the slab (5% polyacrylamide, dimensions 40 mm x 40 turn x 2.7 mm) was varied from -1250 to +625 A m(-2). The current was considered as negative when electrophoretic migration augmented penicillin G transport from the substrate compartment to the product one. The reactor was operated in recirculation (batch) mode. The initial penicillin G concentration was 2% (w/v). Substantial increase of the rate of the pe

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    CI - Průmyslová chemie a chemické inženýrství

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    <a href="/cs/project/GA104%2F01%2F1319" target="_blank" >GA104/01/1319: Studium multifunkčních chemických a biochemických reaktorů - modelování a experimenty</a><br>

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2003

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    ENZYME AND MICROBIAL TECHNOLOGY

  • ISSN

    0141-0229

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    33

  • Číslo periodika v rámci svazku

    6

  • Stát vydavatele periodika

    NL - Nizozemsko

  • Počet stran výsledku

    9

  • Strana od-do

    793-801

  • Kód UT WoS článku

  • EID výsledku v databázi Scopus