Mezivláknové interakce b-vlásenkových peptidů stabilizované přítomností Aib-Gly ohybu studované infračervenou spektroskopií izotopicky značených látek

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60461373%3A22340%2F07%3A00019315" target="_blank" >RIV/60461373:22340/07:00019315 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Cross-Strand Coupling of a b-Hairpin Peptide Stabilized with an Aib-Gly Turn Studied Using Isotope-Edited IR Spectroscopy

Popis výsledku v původním jazyce

Isotope-edited IR spectroscopy was used to study a series of singly and doubly 13C=O-labeled b-hairpin peptides stabilized by an Aib-Gly turn sequence. The double-labeled peptides have amide I' IR spectra that show different degrees of vibrational coupling between the 13C-labeled amides due to variations in local geometry of the peptide structure. The single-labeled peptides provide controls to determine frequencies characteristic of the diagonal force field (FF) contributions at each position for the uncoupled 13C=O modes. Separation of diagonal FF and coupling effects on the spectra are used to explain the cross-strand labeled spectral patterns. DFT calculations based on an idealized model b-hairpin peptide correctly predict the vibrational couplingpatterns. Extending these model results by consideration of frayed ends and the hairpin conformational flexibility yields an alternate interpretation of details of the spectra. Temperature-dependent isotopically labeled IR spectra reveal

Název v anglickém jazyce

Cross-Strand Coupling of a b-Hairpin Peptide Stabilized with an Aib-Gly Turn Studied Using Isotope-Edited IR Spectroscopy

Popis výsledku anglicky

Isotope-edited IR spectroscopy was used to study a series of singly and doubly 13C=O-labeled b-hairpin peptides stabilized by an Aib-Gly turn sequence. The double-labeled peptides have amide I' IR spectra that show different degrees of vibrational coupling between the 13C-labeled amides due to variations in local geometry of the peptide structure. The single-labeled peptides provide controls to determine frequencies characteristic of the diagonal force field (FF) contributions at each position for the uncoupled 13C=O modes. Separation of diagonal FF and coupling effects on the spectra are used to explain the cross-strand labeled spectral patterns. DFT calculations based on an idealized model b-hairpin peptide correctly predict the vibrational couplingpatterns. Extending these model results by consideration of frayed ends and the hairpin conformational flexibility yields an alternate interpretation of details of the spectra. Temperature-dependent isotopically labeled IR spectra reveal

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CB - Analytická chemie, separace

OECD FORD obor

—

Projekt

—

Návaznosti

S - Specificky vyzkum na vysokych skolach

Rok uplatnění

2007

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Journal American Chem.Society

ISSN

0002-7863

e-ISSN

—

Svazek periodika

129

Číslo periodika v rámci svazku

44

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

12

Strana od-do

13592-13603

Kód UT WoS článku

—

EID výsledku v databázi Scopus

—