Analysis of site-specific N-glycan remodeling in the endoplasmic reticulum and the Golgi

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60461373%3A22340%2F15%3A43900181" target="_blank" >RIV/60461373:22340/15:43900181 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

<a href="http://dx.doi.org/10.1093/glycob/cwv058" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1093/glycob/cwv058</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1093/glycob/cwv058" target="_blank" >10.1093/glycob/cwv058</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Analysis of site-specific N-glycan remodeling in the endoplasmic reticulum and the Golgi

Popis výsledku v původním jazyce

The hallmark of N-linked protein glycosylation is the generation of diverse glycan structures in the secretory pathway. Dynamic, non-template-driven processes of N-glycan remodeling in the endoplasmic reticulum and the Golgi provide the cellular settingfor structural diversity. We applied newly developed mass spectrometry-based analytics to quantify site-specific N-glycan remodeling of the model protein Pdi1p expressed in insect cells. Molecular dynamics simulation, mutational analysis, kinetic studiesof in vitro processing events and glycan flux analysis supported the defining role of the protein in N-glycan processing.

Název v anglickém jazyce

Analysis of site-specific N-glycan remodeling in the endoplasmic reticulum and the Golgi

Popis výsledku anglicky

The hallmark of N-linked protein glycosylation is the generation of diverse glycan structures in the secretory pathway. Dynamic, non-template-driven processes of N-glycan remodeling in the endoplasmic reticulum and the Golgi provide the cellular settingfor structural diversity. We applied newly developed mass spectrometry-based analytics to quantify site-specific N-glycan remodeling of the model protein Pdi1p expressed in insect cells. Molecular dynamics simulation, mutational analysis, kinetic studiesof in vitro processing events and glycan flux analysis supported the defining role of the protein in N-glycan processing.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CI - Průmyslová chemie a chemické inženýrství

OECD FORD obor

—

Projekt

—

Návaznosti

I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Rok uplatnění

2015

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Glycobiology

ISSN

0959-6658

e-ISSN

—

Svazek periodika

25

Číslo periodika v rámci svazku

12

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

15

Strana od-do

1335-1349

Kód UT WoS článku

—

EID výsledku v databázi Scopus

—