Vibrational and electronic circular dichroism as powerful tools for the conformational analysis of cationic antimicrobial peptides
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60461373%3A22340%2F16%3A43901665" target="_blank" >RIV/60461373:22340/16:43901665 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/61388963:_____/16:00463448
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.1007/s00706-016-1807-6" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1007/s00706-016-1807-6</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1007/s00706-016-1807-6" target="_blank" >10.1007/s00706-016-1807-6</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Vibrational and electronic circular dichroism as powerful tools for the conformational analysis of cationic antimicrobial peptides
Popis výsledku v původním jazyce
Antimicrobial and hemolytic activities of cationic alpha-helical antimicrobial peptides depend on their ability to adopt an amphipathic alpha-helical conformation on the cell membrane surface. Using vibrational and electronic circular dichroism, we carried out a conformational study of two alpha-helical antimicrobial peptides, melectin and antapin, in various environments mimicking bacterial and eukaryotic membranes. The results showed a significant difference in the content of alpha-helical conformation in the environment mimicking the bacterial and eukaryotic membranes.
Název v anglickém jazyce
Vibrational and electronic circular dichroism as powerful tools for the conformational analysis of cationic antimicrobial peptides
Popis výsledku anglicky
Antimicrobial and hemolytic activities of cationic alpha-helical antimicrobial peptides depend on their ability to adopt an amphipathic alpha-helical conformation on the cell membrane surface. Using vibrational and electronic circular dichroism, we carried out a conformational study of two alpha-helical antimicrobial peptides, melectin and antapin, in various environments mimicking bacterial and eukaryotic membranes. The results showed a significant difference in the content of alpha-helical conformation in the environment mimicking the bacterial and eukaryotic membranes.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
CB - Analytická chemie, separace
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)
Ostatní
Rok uplatnění
2016
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Monatshefte für Chemie
ISSN
0026-9247
e-ISSN
—
Svazek periodika
147
Číslo periodika v rámci svazku
8
Stát vydavatele periodika
AT - Rakouská republika
Počet stran výsledku
7
Strana od-do
1439-1445
Kód UT WoS článku
000380695200016
EID výsledku v databázi Scopus
2-s2.0-84980010242