Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

In vivo detection of RNA-binding protein interactions with cognate RNA sequences by fluorescence resonance energy transfer

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388955%3A_____%2F09%3A00334099" target="_blank" >RIV/61388955:_____/09:00334099 - isvavai.cz</a>

  • Nalezeny alternativní kódy

    RIV/68378050:_____/09:00334099

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    In vivo detection of RNA-binding protein interactions with cognate RNA sequences by fluorescence resonance energy transfer

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Expression of the nascent RNA transcript is regulated by its interaction with a number of proteins. Misregulation of such interactions often results in impaired cellular functions that can lead to cancer and many diseases. Our understanding of RNA?protein interaction within the cellular context is thus essential for development of novel diagnostic and therapeutic tools. While there are many in vitro methods analyzing RNA?protein interactions, in vivo approaches are scarce. Here we established a method based on fluorescence resonance energy transfer (FRET), which we termed RNA-binding mediated FRET (RB-FRET). The methods enables determination of RNA?protein interaction inside cells and was tested on hnRNP H protein binding to its cognate RNA. Using twodifferent approaches, we provided evidence that RB-FRET was sensitive enough to detect specific RNA?protein interactions in cell, providing a powerful tool to study spatial and temporal localization of specific RNA?protein complexes.

  • Název v anglickém jazyce

    In vivo detection of RNA-binding protein interactions with cognate RNA sequences by fluorescence resonance energy transfer

  • Popis výsledku anglicky

    Expression of the nascent RNA transcript is regulated by its interaction with a number of proteins. Misregulation of such interactions often results in impaired cellular functions that can lead to cancer and many diseases. Our understanding of RNA?protein interaction within the cellular context is thus essential for development of novel diagnostic and therapeutic tools. While there are many in vitro methods analyzing RNA?protein interactions, in vivo approaches are scarce. Here we established a method based on fluorescence resonance energy transfer (FRET), which we termed RNA-binding mediated FRET (RB-FRET). The methods enables determination of RNA?protein interaction inside cells and was tested on hnRNP H protein binding to its cognate RNA. Using twodifferent approaches, we provided evidence that RB-FRET was sensitive enough to detect specific RNA?protein interactions in cell, providing a powerful tool to study spatial and temporal localization of specific RNA?protein complexes.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    EB - Genetika a molekulární biologie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2009

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    R N A

  • ISSN

    1355-8382

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    15

  • Číslo periodika v rámci svazku

    11

  • Stát vydavatele periodika

    US - Spojené státy americké

  • Počet stran výsledku

    9

  • Strana od-do

  • Kód UT WoS článku

    000270851000014

  • EID výsledku v databázi Scopus