Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Electron hopping through proteins

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388955%3A_____%2F12%3A00437102" target="_blank" >RIV/61388955:_____/12:00437102 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.ccr.2012.03.032" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1016/j.ccr.2012.03.032</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.ccr.2012.03.032" target="_blank" >10.1016/j.ccr.2012.03.032</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Electron hopping through proteins

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Biological redox machines require efficient transfer of electrons and holes for function. Reactions involving multiple tunneling steps, termed "hopping," often promote charge separation within and between proteins that is essential for energy storage andconversion. Here we show how semiclassical electron transfer theory can be extended to include hopping reactions: graphical representations (called hopping maps) of the dependence of calculated two-step reaction rate constants on driving force are employed to account for flow in a rhenium-labeled azurin mutant as well as in two structurally characterized redox enzymes, DNA photolyase and MauG. Analysis of the 35 angstrom radical propagation in ribonucleotide reductases using hopping maps shows that alltyrosines and tryptophans on the radical pathway likely are involved in function. We suggest that hopping maps can facilitate the design and construction of artificial photosynthetic systems for the production of fuels and other chemical

  • Název v anglickém jazyce

    Electron hopping through proteins

  • Popis výsledku anglicky

    Biological redox machines require efficient transfer of electrons and holes for function. Reactions involving multiple tunneling steps, termed "hopping," often promote charge separation within and between proteins that is essential for energy storage andconversion. Here we show how semiclassical electron transfer theory can be extended to include hopping reactions: graphical representations (called hopping maps) of the dependence of calculated two-step reaction rate constants on driving force are employed to account for flow in a rhenium-labeled azurin mutant as well as in two structurally characterized redox enzymes, DNA photolyase and MauG. Analysis of the 35 angstrom radical propagation in ribonucleotide reductases using hopping maps shows that alltyrosines and tryptophans on the radical pathway likely are involved in function. We suggest that hopping maps can facilitate the design and construction of artificial photosynthetic systems for the production of fuels and other chemical

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    CG - Elektrochemie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    <a href="/cs/project/ME10124" target="_blank" >ME10124: Fotoindukovaná seperace náboje v metaloproteinových systémech: Teorie a experiment</a><br>

  • Návaznosti

    I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2012

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Coordination Chemistry Reviews

  • ISSN

    0010-8545

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    256

  • Číslo periodika v rámci svazku

    21-22

  • Stát vydavatele periodika

    NL - Nizozemsko

  • Počet stran výsledku

    10

  • Strana od-do

    2478-2487

  • Kód UT WoS článku

    000309895800008

  • EID výsledku v databázi Scopus