Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Adsorption of papain on solid substrates of different hydrophobicity

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388955%3A_____%2F16%3A00462171" target="_blank" >RIV/61388955:_____/16:00462171 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="http://dx.doi.org/10.1116/1.4958305" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1116/1.4958305</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1116/1.4958305" target="_blank" >10.1116/1.4958305</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Adsorption of papain on solid substrates of different hydrophobicity

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Adsorption properties of protein Papain at the solidjliquid (0.1M KCl) interfaces of different hydrophobicity [highly oriented pyrolytic graphite (HOPG), bare gold, CH3, OH, and COOHterminated self-assembled monolayers on gold] were studied by a combined quartz crystal microbalance and atomic force microscopy techniques. It was found that Papain forms an incomplete monolayer at hydrophobic interfaces (HOPG and CH3-terminated substrate), whereas on more hydrophilic ones, a complete monolayer formation was always observed with either the onset of the formation of a second layer (bare gold substrate) or adsorption in a multilayer fashion, possibly a bilayer formation (OH-terminated substrate). The surface concentration and compact monolayer film thickness was much lower on the COOH-terminated substrate compared to other surfaces studied. This result was explained by partial dissociation of the interfacial COOH groups leading to additional electrostatic interactions between the positively charged protein domains and negatively charged carboxylate anions, as well as to local pH changes promoting protein denaturation. © 2016 American Vacuum Society.

  • Název v anglickém jazyce

    Adsorption of papain on solid substrates of different hydrophobicity

  • Popis výsledku anglicky

    Adsorption properties of protein Papain at the solidjliquid (0.1M KCl) interfaces of different hydrophobicity [highly oriented pyrolytic graphite (HOPG), bare gold, CH3, OH, and COOHterminated self-assembled monolayers on gold] were studied by a combined quartz crystal microbalance and atomic force microscopy techniques. It was found that Papain forms an incomplete monolayer at hydrophobic interfaces (HOPG and CH3-terminated substrate), whereas on more hydrophilic ones, a complete monolayer formation was always observed with either the onset of the formation of a second layer (bare gold substrate) or adsorption in a multilayer fashion, possibly a bilayer formation (OH-terminated substrate). The surface concentration and compact monolayer film thickness was much lower on the COOH-terminated substrate compared to other surfaces studied. This result was explained by partial dissociation of the interfacial COOH groups leading to additional electrostatic interactions between the positively charged protein domains and negatively charged carboxylate anions, as well as to local pH changes promoting protein denaturation. © 2016 American Vacuum Society.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    CF - Fyzikální chemie a teoretická chemie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2016

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Biointerphases

  • ISSN

    1934-8630

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    11

  • Číslo periodika v rámci svazku

    3

  • Stát vydavatele periodika

    DE - Spolková republika Německo

  • Počet stran výsledku

    9

  • Strana od-do

  • Kód UT WoS článku

    000386586100004

  • EID výsledku v databázi Scopus

    2-s2.0-84978997917