Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Roughness of Transmembrane Helices Reduces Lipid Membrane Dynamics

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388955%3A_____%2F18%3A00497636" target="_blank" >RIV/61388955:_____/18:00497636 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.isci.2018.11.026" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1016/j.isci.2018.11.026</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.isci.2018.11.026" target="_blank" >10.1016/j.isci.2018.11.026</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Roughness of Transmembrane Helices Reduces Lipid Membrane Dynamics

  • Popis výsledku v původním jazyce

    The dynamics of cellular membranes is primarily determined by lipid species forming a bilayer. Proteins are considered mainly as effector molecules of diverse cellular processes. In addition to large assemblies of proteins, which were found to influence properties of fluid membranes, biological membranes are densely populated by small, highly mobile proteins. However, little is known about the effect of such proteins on the dynamics of membranes. Using synthetic peptides, we demonstrate that transmembrane helices interfere with the mobility of membrane components by trapping lipid acyl chains on their rough surfaces. The effect is more pronounced in the presence of cholesterol, which segregates from the rough surface of helical peptides. This may contribute to the formation or stabilization of membrane heterogeneities. Since roughness is a general property of helical transmembrane segments, our results suggest that, independent of their size or cytoskeleton linkage, integral membrane proteins affect local membrane dynamics and organization.

  • Název v anglickém jazyce

    Roughness of Transmembrane Helices Reduces Lipid Membrane Dynamics

  • Popis výsledku anglicky

    The dynamics of cellular membranes is primarily determined by lipid species forming a bilayer. Proteins are considered mainly as effector molecules of diverse cellular processes. In addition to large assemblies of proteins, which were found to influence properties of fluid membranes, biological membranes are densely populated by small, highly mobile proteins. However, little is known about the effect of such proteins on the dynamics of membranes. Using synthetic peptides, we demonstrate that transmembrane helices interfere with the mobility of membrane components by trapping lipid acyl chains on their rough surfaces. The effect is more pronounced in the presence of cholesterol, which segregates from the rough surface of helical peptides. This may contribute to the formation or stabilization of membrane heterogeneities. Since roughness is a general property of helical transmembrane segments, our results suggest that, independent of their size or cytoskeleton linkage, integral membrane proteins affect local membrane dynamics and organization.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science

  • CEP obor

  • OECD FORD obor

    10403 - Physical chemistry

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2018

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    iScience

  • ISSN

    2589-0042

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    10

  • Číslo periodika v rámci svazku

    DEC 2018

  • Stát vydavatele periodika

    US - Spojené státy americké

  • Počet stran výsledku

    11

  • Strana od-do

    87-97

  • Kód UT WoS článku

    000454331700008

  • EID výsledku v databázi Scopus