Mimicking the transition state of reactions of glycoside hydrolases: Updating the conformational space of the oxocarbenium cation

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388955%3A_____%2F20%3A00524686" target="_blank" >RIV/61388955:_____/20:00524686 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

<a href="http://hdl.handle.net/11104/0309006" target="_blank" >http://hdl.handle.net/11104/0309006</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1080/07328303.2020.1766481" target="_blank" >10.1080/07328303.2020.1766481</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Mimicking the transition state of reactions of glycoside hydrolases: Updating the conformational space of the oxocarbenium cation

Popis výsledku v původním jazyce

One strategy for developing glycoside hydrolase (GH) inhibitors is to mimic the conformation of the transition state (TS) along the hydrolysis reaction coordinate. We present a DFT-based model to understand the conformational space of the oxocarbenium cation as a TS in carbohydrate chemistry. Using Bolzano’s theorem, we have demonstrated the existence of a function that divides the puckering coordinate space. These results are compared with the available experimental crystal structures of GH-inhibitor complexes, and a contradictory case (GH92) was computationally studied. Our mathematical model opens a door to design more specific inhibitors and to decipher the catalytic pathways of controversial cases.

Název v anglickém jazyce

Mimicking the transition state of reactions of glycoside hydrolases: Updating the conformational space of the oxocarbenium cation

Popis výsledku anglicky

One strategy for developing glycoside hydrolase (GH) inhibitors is to mimic the conformation of the transition state (TS) along the hydrolysis reaction coordinate. We present a DFT-based model to understand the conformational space of the oxocarbenium cation as a TS in carbohydrate chemistry. Using Bolzano’s theorem, we have demonstrated the existence of a function that divides the puckering coordinate space. These results are compared with the available experimental crystal structures of GH-inhibitor complexes, and a contradictory case (GH92) was computationally studied. Our mathematical model opens a door to design more specific inhibitors and to decipher the catalytic pathways of controversial cases.

Druh

J_imp - Článek v periodiku v databázi Web of Science

CEP obor

—

OECD FORD obor

10403 - Physical chemistry

Projekt

—

Návaznosti

I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Rok uplatnění

2020

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Journal of Carbohydrate Chemistry

ISSN

0732-8303

e-ISSN

—

Svazek periodika

39

Číslo periodika v rámci svazku

4

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

14

Strana od-do

175-188

Kód UT WoS článku

000542868600001

EID výsledku v databázi Scopus

2-s2.0-85086871190