Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Zkrácené analogy insulinu: Výrazné změny biologické aktivity vyplývající ze záměny TyrB26 a N-methylace peptidové vazby na C-konci B-řetězce insulinu

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388963%3A_____%2F05%3A00027848" target="_blank" >RIV/61388963:_____/05:00027848 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Shortened insulin analogues: marked changes in biological activity resulting from replacement of TyrB26 and N-methylation of peptide bonds in the C-terminus of the B-chain

  • Popis výsledku v původním jazyce

    The role of three highly conserved insulin residues PheB24, PheB25, and TyrB26 was studied to better understand the subtleties of the structure - function relationship between insulin and its receptor. Ten shortened insulin analogues with modifications in the beta-strand of the B-chain were synthesized by trypsin-catalyzed coupling of des-octapeptide (B23-B30)-insulin with synthetic peptides. Insulin analogues with a single amino acid substitution in the position B26 and/or single N-methylation of the peptide bond at various positions were all shortened in the C-terminus of the B-chain by four amino acids.

  • Název v anglickém jazyce

    Shortened insulin analogues: marked changes in biological activity resulting from replacement of TyrB26 and N-methylation of peptide bonds in the C-terminus of the B-chain

  • Popis výsledku anglicky

    The role of three highly conserved insulin residues PheB24, PheB25, and TyrB26 was studied to better understand the subtleties of the structure - function relationship between insulin and its receptor. Ten shortened insulin analogues with modifications in the beta-strand of the B-chain were synthesized by trypsin-catalyzed coupling of des-octapeptide (B23-B30)-insulin with synthetic peptides. Insulin analogues with a single amino acid substitution in the position B26 and/or single N-methylation of the peptide bond at various positions were all shortened in the C-terminus of the B-chain by four amino acids.

Klasifikace

  • Druh

    D - Stať ve sborníku

  • CEP obor

    CE - Biochemie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

  • Návaznosti

    Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2005

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název statě ve sborníku

    Peptides 2004. Proceedings of the Third International and Twenty-Eighth European Peptide Symposium

  • ISBN

    965-90833-0-0

  • ISSN

  • e-ISSN

  • Počet stran výsledku

    2

  • Strana od-do

    984-985

  • Název nakladatele

    Kenes International

  • Místo vydání

    Geneva

  • Místo konání akce

    Praha

  • Datum konání akce

    5. 9. 2004

  • Typ akce podle státní příslušnosti

    WRD - Celosvětová akce

  • Kód UT WoS článku