Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Klonování a charakterizace Sapp2p, druhého isoenzymu aspartátové proteázy z kvasinky Candida parapsilosis

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388963%3A_____%2F06%3A00043125" target="_blank" >RIV/61388963:_____/06:00043125 - isvavai.cz</a>

  • Nalezeny alternativní kódy

    RIV/00023736:_____/06:00006659

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Cloning and characterization of Sapp2p, the second aspartic proteinase isoenzyme from Candida parapsilosis

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Candida parapsilosis possesses 3 genes encoding secreted aspartic proteinases. The Sapp2p precursor was expressed in E. coli and purified. Autoactivation of pro-Sapp2p was inefficient and resulted in a protein extended by 8 amino acids at the N-terminus.The correct promature junction was cleaved by trypsin or by a membrane-bound Kex2-like proteinase from C. parapsilosis. The mature Sapp2p was proteolytically active and its substrate specificity differed from that of Sapp1p.

  • Název v anglickém jazyce

    Cloning and characterization of Sapp2p, the second aspartic proteinase isoenzyme from Candida parapsilosis

  • Popis výsledku anglicky

    Candida parapsilosis possesses 3 genes encoding secreted aspartic proteinases. The Sapp2p precursor was expressed in E. coli and purified. Autoactivation of pro-Sapp2p was inefficient and resulted in a protein extended by 8 amino acids at the N-terminus.The correct promature junction was cleaved by trypsin or by a membrane-bound Kex2-like proteinase from C. parapsilosis. The mature Sapp2p was proteolytically active and its substrate specificity differed from that of Sapp1p.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    CE - Biochemie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2006

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    FEMS Yeast Research

  • ISSN

    1567-1356

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    6

  • Číslo periodika v rámci svazku

    7

  • Stát vydavatele periodika

    NL - Nizozemsko

  • Počet stran výsledku

    9

  • Strana od-do

    1018-1026

  • Kód UT WoS článku

  • EID výsledku v databázi Scopus