Propeptid katepsinu D: mechanismus a regulace jakointerakce s katalytickým jádrem

Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388963%3A_____%2F06%3A00053658" target="_blank" >RIV/61388963:_____/06:00053658 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
—
DOI - Digital Object Identifier
—

Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Cathepsin D propeptide: Mechanism and Regulation of its interaction with the catalytic core
Popis výsledku v původním jazyce
The propeptide blocks the active site of inactive zymogen of cathepsin D and is cleaved off during maturation. We tested set of peptidic fragments derived from the propeptide and evaluated their inhibitory potency and mode of inhibition against mature cathepsin D using kinetic activity assay. Fragment derived from the propeptide N-terminus displayed major inhibition. We investigated influence of sulfated glycosaminoglycans and propeptide mutations.
Název v anglickém jazyce
Cathepsin D propeptide: Mechanism and Regulation of its interaction with the catalytic core
Popis výsledku anglicky
The propeptide blocks the active site of inactive zymogen of cathepsin D and is cleaved off during maturation. We tested set of peptidic fragments derived from the propeptide and evaluated their inhibitory potency and mode of inhibition against mature cathepsin D using kinetic activity assay. Fragment derived from the propeptide N-terminus displayed major inhibition. We investigated influence of sulfated glycosaminoglycans and propeptide mutations.

Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
CE - Biochemie
OECD FORD obor
—

Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění
2006
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Podobné výsledky(10)