Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Analogy insulinu s modifikacemi v poloze B26: Divergence vazebné afinity a biologické aktivity

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388963%3A_____%2F08%3A00314259" target="_blank" >RIV/61388963:_____/08:00314259 - isvavai.cz</a>

  • Nalezeny alternativní kódy

    RIV/00023001:_____/08:00001758

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Insulin Analogues with modifications at position B26. Divergence of binding affinity and biological aktivity

  • Popis výsledku v původním jazyce

    We prepared several insulin analoguess with substitutions at position B26. We compared the binding affinities of the analogues with their ability to lower plasma glucose level in rats. We found that several very potent insulin analogues with respect to their binding affinities were significantly less potent than human insulin in vivo. We hypothesize that B26-modified analogues have different modes of interaction with the insulin receptor compared with natural insulin, and that these different modes of interaction result in a less effective metabolic response of the insulin receptor, despite the high binding potency of these analogues.

  • Název v anglickém jazyce

    Insulin Analogues with modifications at position B26. Divergence of binding affinity and biological aktivity

  • Popis výsledku anglicky

    We prepared several insulin analoguess with substitutions at position B26. We compared the binding affinities of the analogues with their ability to lower plasma glucose level in rats. We found that several very potent insulin analogues with respect to their binding affinities were significantly less potent than human insulin in vivo. We hypothesize that B26-modified analogues have different modes of interaction with the insulin receptor compared with natural insulin, and that these different modes of interaction result in a less effective metabolic response of the insulin receptor, despite the high binding potency of these analogues.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    CE - Biochemie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2008

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Biochemistry

  • ISSN

    0006-2960

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    47

  • Číslo periodika v rámci svazku

    21

  • Stát vydavatele periodika

    US - Spojené státy americké

  • Počet stran výsledku

    11

  • Strana od-do

  • Kód UT WoS článku

    000256043200020

  • EID výsledku v databázi Scopus