Bioinformatická analýza a molekulární modelování lidského ameloblastinu naznačují že jde o dvoudoménový nestruktrurovaný protein za normálních podmínek

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388963%3A_____%2F08%3A00315432" target="_blank" >RIV/61388963:_____/08:00315432 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Bioinformatic analysis and molecular modelling of human ameloblastin suggest a two-domain intrinsically unstructured calcium-binding protein

Popis výsledku v původním jazyce

Ameloblastin (AMBN) was originally believed to be an enamel-specific extracellular matrix glycoprotein secreted by ameloblasts. Recently, AMBN expression was also detected in developing mesenchymal dental hard tissues, in trauma-induced reparative dentin, and during early craniofacial bone formation. We therefore performed a bio-informatic analysis of AMBN to model ab initio the three-dimensional structure of the molecule. The results suggest that AMBN is a two-domain, intrinsically unstructured protein(IUP). The analysis did not reveal any regions with structural similarity to known receptor-ligand systems, and did not identify any higher-order structures similar to functional regions in other known sequences.

Název v anglickém jazyce

Bioinformatic analysis and molecular modelling of human ameloblastin suggest a two-domain intrinsically unstructured calcium-binding protein

Popis výsledku anglicky

Ameloblastin (AMBN) was originally believed to be an enamel-specific extracellular matrix glycoprotein secreted by ameloblasts. Recently, AMBN expression was also detected in developing mesenchymal dental hard tissues, in trauma-induced reparative dentin, and during early craniofacial bone formation. We therefore performed a bio-informatic analysis of AMBN to model ab initio the three-dimensional structure of the molecule. The results suggest that AMBN is a two-domain, intrinsically unstructured protein(IUP). The analysis did not reveal any regions with structural similarity to known receptor-ligand systems, and did not identify any higher-order structures similar to functional regions in other known sequences.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CF - Fyzikální chemie a teoretická chemie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2008

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

European Journal of Oral Sciences

ISSN

0909-8836

e-ISSN

—

Svazek periodika

116

Číslo periodika v rámci svazku

2

Stát vydavatele periodika

DK - Dánské království

Počet stran výsledku

11

Strana od-do

—

Kód UT WoS článku

000254126200005

EID výsledku v databázi Scopus

—