Structural and molecular mechanism for autoprocessing of MARTX toxin of Vibrio cholerae at multiple sites

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388963%3A_____%2F09%3A00336360" target="_blank" >RIV/61388963:_____/09:00336360 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Structural and molecular mechanism for autoprocessing of MARTX toxin of Vibrio cholerae at multiple sites

Popis výsledku v původním jazyce

The multifunctional autoprocessing repeats-in-toxin (MARTX) toxin of Vibrio cholerae causes destruction of the actin cytoskeleton by covalent cross-linking of actin and inactivation of Rho GTPases. The effector domains responsible for these activities are here shown to be independent proteins released from the large toxin by autoproteolysis catalyzed by an embedded cysteine protease domain (CPD). The CPD is activated upon binding inositol hexakisphosphate (InsP6). In this study, we demonstrated that InsP6 is not simply an allosteric cofactor, but rather binding of InsP6 stabilized the CPD structure, facilitating formation of the enzyme-substrate complex.

Název v anglickém jazyce

Structural and molecular mechanism for autoprocessing of MARTX toxin of Vibrio cholerae at multiple sites

Popis výsledku anglicky

The multifunctional autoprocessing repeats-in-toxin (MARTX) toxin of Vibrio cholerae causes destruction of the actin cytoskeleton by covalent cross-linking of actin and inactivation of Rho GTPases. The effector domains responsible for these activities are here shown to be independent proteins released from the large toxin by autoproteolysis catalyzed by an embedded cysteine protease domain (CPD). The CPD is activated upon binding inositol hexakisphosphate (InsP6). In this study, we demonstrated that InsP6 is not simply an allosteric cofactor, but rather binding of InsP6 stabilized the CPD structure, facilitating formation of the enzyme-substrate complex.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CE - Biochemie

OECD FORD obor

—

Projekt

—

Návaznosti

Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2009

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Journal of Biological Chemistry

ISSN

0021-9258

e-ISSN

—

Svazek periodika

284

Číslo periodika v rámci svazku

39

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

12

Strana od-do

—

Kód UT WoS článku

000269969600037

EID výsledku v databázi Scopus

—