Electron transfer dissociation of melectin peptide: correlating the precursor ion structure with peptide backbone dissociations

Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388963%3A_____%2F11%3A00360640" target="_blank" >RIV/61388963:_____/11:00360640 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.1135/cccc2011025" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1135/cccc2011025</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1135/cccc2011025" target="_blank" >10.1135/cccc2011025</a>

Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Electron transfer dissociation of melectin peptide: correlating the precursor ion structure with peptide backbone dissociations
Popis výsledku v původním jazyce
Electron transfer dissociation of doubly and triply charged ions from the N-terminal decapeptide of antimicrobial peptide melectin gave different distribution of fragments ions. The triply charged ions generated series of fragment ions of c and z types while electron transfer to doubly charged ions caused backbone cleavages. The most stable doubly charged ions have globular conformations.
Název v anglickém jazyce
Electron transfer dissociation of melectin peptide: correlating the precursor ion structure with peptide backbone dissociations
Popis výsledku anglicky
Electron transfer dissociation of doubly and triply charged ions from the N-terminal decapeptide of antimicrobial peptide melectin gave different distribution of fragments ions. The triply charged ions generated series of fragment ions of c and z types while electron transfer to doubly charged ions caused backbone cleavages. The most stable doubly charged ions have globular conformations.

Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
CC - Organická chemie
OECD FORD obor
—

Rok uplatnění
2011
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Podobné výsledky(10)