B Family DNA Polymerases Asymmetrically Recognize Pyrimidines and Purines

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388963%3A_____%2F11%3A00364221" target="_blank" >RIV/61388963:_____/11:00364221 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

<a href="http://dx.doi.org/10.1021/bi2006916" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1021/bi2006916</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1021/bi2006916" target="_blank" >10.1021/bi2006916</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

B Family DNA Polymerases Asymmetrically Recognize Pyrimidines and Purines

Popis výsledku v původním jazyce

We utilized a series of modified pyrimidine analogues to determine the mechanism used by human DNA polymerase ? and herpes simplex virus I DNA polymerase to polymerize pyrimidine dNTPs. Removing O2 of a pyrimidine dNTP vastly decreased incorporation by these enzymes and also compromised fidelity in the case of C analogues, while removing O2 from the templating base had more modest effects. Removing the Watson-Crick hydrogen bonding groups greatly impaired polymerization. The Watson-Crick hydrogen bonding plays an important role in enhancing correct dNTP polymerization, but are not essential for preventing misincorporation. These studies also indicate that DNA polymerases recognize bases extremely asymmetrically, both in terms of whether they are a purine or pyrimidine and whether they are in the template or are the incoming dNTP. The mechanistic implications of these results regarding how polymerases discriminate between right and wrong dNTPs are discussed.

Název v anglickém jazyce

B Family DNA Polymerases Asymmetrically Recognize Pyrimidines and Purines

Popis výsledku anglicky

We utilized a series of modified pyrimidine analogues to determine the mechanism used by human DNA polymerase ? and herpes simplex virus I DNA polymerase to polymerize pyrimidine dNTPs. Removing O2 of a pyrimidine dNTP vastly decreased incorporation by these enzymes and also compromised fidelity in the case of C analogues, while removing O2 from the templating base had more modest effects. Removing the Watson-Crick hydrogen bonding groups greatly impaired polymerization. The Watson-Crick hydrogen bonding plays an important role in enhancing correct dNTP polymerization, but are not essential for preventing misincorporation. These studies also indicate that DNA polymerases recognize bases extremely asymmetrically, both in terms of whether they are a purine or pyrimidine and whether they are in the template or are the incoming dNTP. The mechanistic implications of these results regarding how polymerases discriminate between right and wrong dNTPs are discussed.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CC - Organická chemie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2011

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Biochemistry

ISSN

0006-2960

e-ISSN

—

Svazek periodika

50

Číslo periodika v rámci svazku

33

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

8

Strana od-do

7243-7250

Kód UT WoS článku

000294076100018

EID výsledku v databázi Scopus

—