Gyration- and Inertia-Tensor-Based Collective Coordinates for Metadynamics. Application on the Conformational Behavior of Polyalanine Peptides and Trp-Cage Folding

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388963%3A_____%2F11%3A00369244" target="_blank" >RIV/61388963:_____/11:00369244 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

<a href="http://dx.doi.org/10.1021/jp2065612" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1021/jp2065612</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1021/jp2065612" target="_blank" >10.1021/jp2065612</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Gyration- and Inertia-Tensor-Based Collective Coordinates for Metadynamics. Application on the Conformational Behavior of Polyalanine Peptides and Trp-Cage Folding

Popis výsledku v původním jazyce

Effective simulations of proteins, their complexes, and other amino acid polymers such as peptides or peptoids are critically dependent on the performance of the simulation methods and their ability to map the conformational space of the molecule in question. In the presented study, we show that metadynamics and chosen collective coordinates-the principal moments of the tensors of gyration and inertia, the principal radii of gyration around the principal axes, asphericity, acylindricity, and anisotropy-can be used as a powerful combination to map the conformational space of peptides and proteins.

Název v anglickém jazyce

Gyration- and Inertia-Tensor-Based Collective Coordinates for Metadynamics. Application on the Conformational Behavior of Polyalanine Peptides and Trp-Cage Folding

Popis výsledku anglicky

Effective simulations of proteins, their complexes, and other amino acid polymers such as peptides or peptoids are critically dependent on the performance of the simulation methods and their ability to map the conformational space of the molecule in question. In the presented study, we show that metadynamics and chosen collective coordinates-the principal moments of the tensors of gyration and inertia, the principal radii of gyration around the principal axes, asphericity, acylindricity, and anisotropy-can be used as a powerful combination to map the conformational space of peptides and proteins.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CF - Fyzikální chemie a teoretická chemie

OECD FORD obor

—

Projekt

—

Návaznosti

Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2011

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Journal of Physical Chemistry A

ISSN

1089-5639

e-ISSN

—

Svazek periodika

115

Číslo periodika v rámci svazku

41

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

11

Strana od-do

11455-11465

Kód UT WoS článku

000295700600037

EID výsledku v databázi Scopus

—