Evidence for the presence of proteolytically active secreted aspartic proteinase 1 of Candida parapsilosis in the cell wall
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388963%3A_____%2F11%3A00369816" target="_blank" >RIV/61388963:_____/11:00369816 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.1002/pro.744" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1002/pro.744</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1002/pro.744" target="_blank" >10.1002/pro.744</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Evidence for the presence of proteolytically active secreted aspartic proteinase 1 of Candida parapsilosis in the cell wall
Popis výsledku v původním jazyce
We found that Sapp1p of C. parapsilosis displays enzyme activity prior to secretion, and therefore, it is probably fully folded within the upper layer of the cell wall. The positioning of cell surface-associated Sapp1p was detected by cell wall protein labeling using biotinylation agents, extraction of cell wall proteins by beta-mercaptoethanol, immunochemical detection, and mass spectrometry analysis. The retaining of Sapp1p in the cell wall is not a totally random process and pathogenic yeasts might use this cell-associated proteinase activity to enhance degradation of appropriate substrates.
Název v anglickém jazyce
Evidence for the presence of proteolytically active secreted aspartic proteinase 1 of Candida parapsilosis in the cell wall
Popis výsledku anglicky
We found that Sapp1p of C. parapsilosis displays enzyme activity prior to secretion, and therefore, it is probably fully folded within the upper layer of the cell wall. The positioning of cell surface-associated Sapp1p was detected by cell wall protein labeling using biotinylation agents, extraction of cell wall proteins by beta-mercaptoethanol, immunochemical detection, and mass spectrometry analysis. The retaining of Sapp1p in the cell wall is not a totally random process and pathogenic yeasts might use this cell-associated proteinase activity to enhance degradation of appropriate substrates.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
CE - Biochemie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)
Ostatní
Rok uplatnění
2011
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Protein Science
ISSN
0961-8368
e-ISSN
—
Svazek periodika
20
Číslo periodika v rámci svazku
12
Stát vydavatele periodika
US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku
9
Strana od-do
2004-2012
Kód UT WoS článku
000297462400006
EID výsledku v databázi Scopus
—