Crystal structure of a monomeric retroviral protease solved by protein folding game players

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388963%3A_____%2F11%3A00369853" target="_blank" >RIV/61388963:_____/11:00369853 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

<a href="http://dx.doi.org/10.1038/nsmb.2119" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1038/nsmb.2119</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1038/nsmb.2119" target="_blank" >10.1038/nsmb.2119</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Crystal structure of a monomeric retroviral protease solved by protein folding game players

Popis výsledku v původním jazyce

Following the failure of a wide range of attempts to solve the crystal structure of M-PMV retroviral protease by molecular replacement, we challenged players of the protein folding game Foldit to produce accurate models of the protein. Remarkably, Folditplayers were able to generate models of sufficient quality for successful molecular replacement and subsequent structure determination. The refined structure provides new insights for the design of antiretroviral drugs.

Název v anglickém jazyce

Crystal structure of a monomeric retroviral protease solved by protein folding game players

Popis výsledku anglicky

Following the failure of a wide range of attempts to solve the crystal structure of M-PMV retroviral protease by molecular replacement, we challenged players of the protein folding game Foldit to produce accurate models of the protein. Remarkably, Folditplayers were able to generate models of sufficient quality for successful molecular replacement and subsequent structure determination. The refined structure provides new insights for the design of antiretroviral drugs.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CE - Biochemie

OECD FORD obor

—

Projekt

<a href="/cs/project/1M0508" target="_blank" >1M0508: Nová antivirotika a antineoplastika</a><br>

Návaznosti

Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2011

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Nature Structural and Molecular Biology

ISSN

1545-9985

e-ISSN

—

Svazek periodika

18

Číslo periodika v rámci svazku

10

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

3

Strana od-do

1175-1177

Kód UT WoS článku

000295931400014

EID výsledku v databázi Scopus

—