Structure of the effector-binding domain of the arabinose repressor AraR from Bacillus subtilis
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388963%3A_____%2F12%3A00376532" target="_blank" >RIV/61388963:_____/12:00376532 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/68378050:_____/12:00376532
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.1107/S090744491105414X" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1107/S090744491105414X</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1107/S090744491105414X" target="_blank" >10.1107/S090744491105414X</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Structure of the effector-binding domain of the arabinose repressor AraR from Bacillus subtilis
Popis výsledku v původním jazyce
Arabinose repressor AraR in Bacillus subtilis negatively controls expression of genes in the metabolic pathway of arabinose containing polysaccharides. The protein is composed of two domains of different phylogenetic origin and function: the N-terminal DNA binding domain belonging to GntR family and the C-terminal effector binding domain, a GalR/LacI family member. We determined the crystal structure of the C-terminal effector-binding domain of AraR in complex with the effector L-arabinose at 2.2 angstrom resolution. The L-arabinose binding affinity was characterized by isothermal titration calorimetry and differential scanning fluorimetry, the Kd value was 8.4 +/- 0.4 microM. Effect of L-arabinose on the protein oligomeric state was investigated in asolution and a detailed analysis of crystal identified dimer organization distinctive from other members of the GalR/LacI family.
Název v anglickém jazyce
Structure of the effector-binding domain of the arabinose repressor AraR from Bacillus subtilis
Popis výsledku anglicky
Arabinose repressor AraR in Bacillus subtilis negatively controls expression of genes in the metabolic pathway of arabinose containing polysaccharides. The protein is composed of two domains of different phylogenetic origin and function: the N-terminal DNA binding domain belonging to GntR family and the C-terminal effector binding domain, a GalR/LacI family member. We determined the crystal structure of the C-terminal effector-binding domain of AraR in complex with the effector L-arabinose at 2.2 angstrom resolution. The L-arabinose binding affinity was characterized by isothermal titration calorimetry and differential scanning fluorimetry, the Kd value was 8.4 +/- 0.4 microM. Effect of L-arabinose on the protein oligomeric state was investigated in asolution and a detailed analysis of crystal identified dimer organization distinctive from other members of the GalR/LacI family.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
CE - Biochemie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
<a href="/cs/project/ME08016" target="_blank" >ME08016: Strukturní studie transkripčních regulátorů rodiny DeoR a GntR účastnících se katabolické represe v bakterii Bacillus subtilis.</a><br>
Návaznosti
Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)
Ostatní
Rok uplatnění
2012
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Acta Crystallographica Section D-Biological Crystallography
ISSN
0907-4449
e-ISSN
—
Svazek periodika
68
Číslo periodika v rámci svazku
2
Stát vydavatele periodika
DK - Dánské království
Počet stran výsledku
10
Strana od-do
176-185
Kód UT WoS článku
000299469100011
EID výsledku v databázi Scopus
—