Towards crystal structures of antibodies and transcription factors

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388963%3A_____%2F13%3A00398525" target="_blank" >RIV/61388963:_____/13:00398525 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/68378050:_____/13:00398525

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Towards crystal structures of antibodies and transcription factors

Popis výsledku v původním jazyce

Protein three-dimensional structure determination by X-ray crystallography is important for understanding protein function. The protein crystallization bottleneck can be overcome by optimization of factors which influence the protein crystallizability. We demonstrated this approach on two scFv antibody fragments, and on prokaryotic metabolic regulator. We have performed protein pre-crystallization analysis employing the combination of size-exclusion chromatography, dynamic light scattering, and thermofluor assay. Based on the analysis data, we have developed crystallization protocols which yielded monocrystals suitable for X-ray diffraction analysis. This enabled us to determine crystal structure of the effector-binding domain of DeoR repressor.

Název v anglickém jazyce

Towards crystal structures of antibodies and transcription factors

Popis výsledku anglicky

Protein three-dimensional structure determination by X-ray crystallography is important for understanding protein function. The protein crystallization bottleneck can be overcome by optimization of factors which influence the protein crystallizability. We demonstrated this approach on two scFv antibody fragments, and on prokaryotic metabolic regulator. We have performed protein pre-crystallization analysis employing the combination of size-exclusion chromatography, dynamic light scattering, and thermofluor assay. Based on the analysis data, we have developed crystallization protocols which yielded monocrystals suitable for X-ray diffraction analysis. This enabled us to determine crystal structure of the effector-binding domain of DeoR repressor.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

FR - Farmakologie a lékárnická chemie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2013

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Materials Structure in Chemistry, Biology, Physics and Technology

ISSN

1211-5894

e-ISSN

—

Svazek periodika

20

Číslo periodika v rámci svazku

2

Stát vydavatele periodika

CZ - Česká republika

Počet stran výsledku

3

Strana od-do

121-123

Kód UT WoS článku

—

EID výsledku v databázi Scopus

—