Structure of the immature HIV-1 capsid in intact virus particles at 8.8 angstrom resolution

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388963%3A_____%2F15%3A00443186" target="_blank" >RIV/61388963:_____/15:00443186 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/60461373:22330/15:43899648

Výsledek na webu

<a href="http://dx.doi.org/10.1038/nature13838" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1038/nature13838</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1038/nature13838" target="_blank" >10.1038/nature13838</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Structure of the immature HIV-1 capsid in intact virus particles at 8.8 angstrom resolution

Popis výsledku v původním jazyce

Human immunodeficiency virus type 1 (HIV-1) assembly proceeds in two stages. First, the 55 kilodalton viral Gag polyprotein assembles into a hexameric protein lattice at the plasma membrane of the infected cell, inducing budding and release of an immature particle. Second, Gag is cleaved by the viral protease, leading to internal rearrangement of the virus into the mature, infectious form(1). Immature and mature HIV-1 particles are heterogeneous in size and morphology, preventing high-resolution analysis of their protein arrangement in situ by conventional structural biology methods. Here we apply cryo-electron tomography and sub -tomogram averaging methods to resolve the structure of the capsid lattice within intact immature HIV-1 particles at subnanometre resolution, allowing unambiguous positioning of all alpha-helices. The resulting model reveals tertiary and quaternary structural interactions that mediate HIV-1 assembly. Strikingly, these interactions differ from those predicted b

Název v anglickém jazyce

Structure of the immature HIV-1 capsid in intact virus particles at 8.8 angstrom resolution

Popis výsledku anglicky

Human immunodeficiency virus type 1 (HIV-1) assembly proceeds in two stages. First, the 55 kilodalton viral Gag polyprotein assembles into a hexameric protein lattice at the plasma membrane of the infected cell, inducing budding and release of an immature particle. Second, Gag is cleaved by the viral protease, leading to internal rearrangement of the virus into the mature, infectious form(1). Immature and mature HIV-1 particles are heterogeneous in size and morphology, preventing high-resolution analysis of their protein arrangement in situ by conventional structural biology methods. Here we apply cryo-electron tomography and sub -tomogram averaging methods to resolve the structure of the capsid lattice within intact immature HIV-1 particles at subnanometre resolution, allowing unambiguous positioning of all alpha-helices. The resulting model reveals tertiary and quaternary structural interactions that mediate HIV-1 assembly. Strikingly, these interactions differ from those predicted b

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CE - Biochemie

OECD FORD obor

—

Projekt

<a href="/cs/project/GA14-15326S" target="_blank" >GA14-15326S: Studium struktury a klíčových interakcí vedoucích k tvorbě nezralých retrovirových částic pro testování a racionální návrh inhibitorů skládání HIV.</a><br>

Návaznosti

I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Rok uplatnění

2015

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Nature

ISSN

0028-0836

e-ISSN

—

Svazek periodika

517

Číslo periodika v rámci svazku

7535

Stát vydavatele periodika

GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska

Počet stran výsledku

4

Strana od-do

505-508

Kód UT WoS článku

000348196500039

EID výsledku v databázi Scopus

2-s2.0-84924189026