Large-Scale Quantitative Assessment of Binding Preferences in Protein-Nucleic Acid Complexes

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388963%3A_____%2F15%3A00444348" target="_blank" >RIV/61388963:_____/15:00444348 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

<a href="http://dx.doi.org/10.1021/ct501168n" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1021/ct501168n</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1021/ct501168n" target="_blank" >10.1021/ct501168n</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Large-Scale Quantitative Assessment of Binding Preferences in Protein-Nucleic Acid Complexes

Popis výsledku v původním jazyce

The growing number of high-quality experimental (X-ray, NMR) structures of protein-DNA complexes has sufficient enough information to assess whether universal rules governing the DNA sequence recognition process apply. While previous studies have investigated the relative abundance of various modes of amino acid-base contacts (van der Waals contacts, hydrogen bonds), relatively little is known about the energetics of these noncovalent interactions. In the present study, we have performed the first large-scale quantitative assessment of binding preferences in protein-DNA complexes by calculating the interaction energies in all 80 possible amino acid-DNA base combinations. We found that several mutual amino acid-base orientations featuring bidentate hydrogen bonds capable of unambiguous one-to-one recognition correspond to unique minima in the potential energy space of the amino acid-base pairs. A clustering algorithm revealed that these contacts form a spatially well-defined group offer

Název v anglickém jazyce

Large-Scale Quantitative Assessment of Binding Preferences in Protein-Nucleic Acid Complexes

Popis výsledku anglicky

The growing number of high-quality experimental (X-ray, NMR) structures of protein-DNA complexes has sufficient enough information to assess whether universal rules governing the DNA sequence recognition process apply. While previous studies have investigated the relative abundance of various modes of amino acid-base contacts (van der Waals contacts, hydrogen bonds), relatively little is known about the energetics of these noncovalent interactions. In the present study, we have performed the first large-scale quantitative assessment of binding preferences in protein-DNA complexes by calculating the interaction energies in all 80 possible amino acid-DNA base combinations. We found that several mutual amino acid-base orientations featuring bidentate hydrogen bonds capable of unambiguous one-to-one recognition correspond to unique minima in the potential energy space of the amino acid-base pairs. A clustering algorithm revealed that these contacts form a spatially well-defined group offer

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CF - Fyzikální chemie a teoretická chemie

OECD FORD obor

—

Projekt

<a href="/cs/project/LH11020" target="_blank" >LH11020: Systematické mapování konformačního prostoru krátkých peptidů pomocí výpočetních metod - cesta k porozumění struktury proteinů a jejich sbalování.</a><br>

Návaznosti

I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Rok uplatnění

2015

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Journal of Chemical Theory and Computation

ISSN

1549-9618

e-ISSN

—

Svazek periodika

11

Číslo periodika v rámci svazku

4

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

10

Strana od-do

1939-1948

Kód UT WoS článku

000353176500058

EID výsledku v databázi Scopus

2-s2.0-84927762269