Konformační chování aminokyselin v peptidech a proteinech z pohledu molekulárního modelování a výpočetních metod

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388963%3A_____%2F16%3A00461582" target="_blank" >RIV/61388963:_____/16:00461582 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

<a href="http://www.chemicke-listy.cz/docs/full/2016_05_385-393.pdf" target="_blank" >http://www.chemicke-listy.cz/docs/full/2016_05_385-393.pdf</a>

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

čeština

Název v původním jazyce

Konformační chování aminokyselin v peptidech a proteinech z pohledu molekulárního modelování a výpočetních metod

Popis výsledku v původním jazyce

Konformační chování aminokyselin v proteinech je určujícím parametrem procesu označovaného jako sbalování proteinů. Dlouhou dobu se předpokládalo, že toto chování je důsledkem především vzájemné interakce postranních řetězců a jejich konformační chování diktované hlavním řetězcem je více či méně uniformní (s výjimkou prolinu a glycinu). Jak se však ukazuje v poslední době, je chování aminokyselin silně závislé jak na sekvenčním kontextu peptidu či proteinu, tak i na jeho délce. Chování izolovaných postranních řetězců nelze tedy promítat do jejich chování v proteinech či peptidech. Navíc se ukazuje, že přesný energetický popis konformačního chování aminokyselin je základním požadavkem pro parametrizaci empirických potenciálů a tento popis není obecně transferabilní, pokud je bezprostřední strukturní a chemické okolí aminokyseliny značně odlišné. Úspěšné pokusy reparametrizací nejvíce používaných potenciálů pro studium strukturovaných proteinů tak přispěly k přesnější interpretaci nejen jejich dynamického chování a stavů, ale umožňují popis konformačních souborů proteinů, které za normálních podmínek pevnou strukturu nemají.

Název v anglickém jazyce

Conformational States of Amino Acids in Proteins and Peptides by Means of Computational Chemistry Methods

Popis výsledku anglicky

The application of the physical principles governing biomolecules in order to adopt their unique 3D structure implies a need for reasonably accurate methods able to map conformational hyperspace at the Gibbs free-energy level. In the case of proteins, the question is rather complex and includes the issue of at which level the local conformational preferences of amino acids in short sequential context are propagated into the final protein structure. The role of amino acid side chains is not quite clear in the structural context because the backbone preferences define the number of possibilities available for the side chains to interact. This could crucially constrain the spatial possibility of finding the near-energy optimum geometry for each interacting side chain. It is well-known that the precise balance between propensities for helical and extended structures is an essential property of any force field intended for simultaneous description of folding alpha-helical, beta-sheet, or mixed protein architectures, as well as their unfolded states. As was documented in the not so distant past, the simulations of short alanine-based peptides have revealed overrated helical tendencies of current force fields. In this paper we discussed the issue from three different perspectives. First, how to improve empirical force field parameters by corrections obtained from high level ab initio calculations. Second, how these corrections can be implemented into a force field in a relatively simple way, and third, how the sampling of conformational space by metadynamics reflects the corrections towards a better agreement with experimental results.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CF - Fyzikální chemie a teoretická chemie

OECD FORD obor

—

Projekt

—

Návaznosti

I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Rok uplatnění

2016

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Chemické listy

ISSN

0009-2770

e-ISSN

—

Svazek periodika

110

Číslo periodika v rámci svazku

5

Stát vydavatele periodika

CZ - Česká republika

Počet stran výsledku

9

Strana od-do

385-393

Kód UT WoS článku

000376591500010

EID výsledku v databázi Scopus

2-s2.0-84971657378