Binding of Divalent Cations to Insulin: Capillary Electrophoresis and Molecular Simulations

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388963%3A_____%2F18%3A00490919" target="_blank" >RIV/61388963:_____/18:00490919 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/61388955:_____/18:00492074 RIV/00216208:11310/18:10376276

Výsledek na webu

<a href="https://pubs.acs.org/doi/10.1021/acs.jpcb.7b12097" target="_blank" >https://pubs.acs.org/doi/10.1021/acs.jpcb.7b12097</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1021/acs.jpcb.7b12097" target="_blank" >10.1021/acs.jpcb.7b12097</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Binding of Divalent Cations to Insulin: Capillary Electrophoresis and Molecular Simulations

Popis výsledku v původním jazyce

In the present study, we characterize the binding of divalent cations to insulin in aqueous salt solutions by means of capillary electrophoresis and molecular dynamics simulations. The results show a strong pH dependence. At low pH, at which all the carboxylate groups are protonated and the protein has an overall positive charge, all the cations exhibit only weak and rather unspecific interactions with insulin. In contrast, at close to neutral pH, when all the carboxylate groups are deprotonated and negatively charged, the charge-neutralizing effect of magnesium, calcium, and zinc, in particular, on the electrophoretic mobility of insulin is significant. This is also reflected in the results of molecular dynamics simulations showing accumulation of cations at the protein surface, which becomes smaller in magnitude upon effective inclusion of electronic polarization via charge rescaling.

Název v anglickém jazyce

Binding of Divalent Cations to Insulin: Capillary Electrophoresis and Molecular Simulations

Popis výsledku anglicky

In the present study, we characterize the binding of divalent cations to insulin in aqueous salt solutions by means of capillary electrophoresis and molecular dynamics simulations. The results show a strong pH dependence. At low pH, at which all the carboxylate groups are protonated and the protein has an overall positive charge, all the cations exhibit only weak and rather unspecific interactions with insulin. In contrast, at close to neutral pH, when all the carboxylate groups are deprotonated and negatively charged, the charge-neutralizing effect of magnesium, calcium, and zinc, in particular, on the electrophoretic mobility of insulin is significant. This is also reflected in the results of molecular dynamics simulations showing accumulation of cations at the protein surface, which becomes smaller in magnitude upon effective inclusion of electronic polarization via charge rescaling.

Druh

J_imp - Článek v periodiku v databázi Web of Science

CEP obor

—

OECD FORD obor

10403 - Physical chemistry

Projekt

<a href="/cs/project/GA16-01074S" target="_blank" >GA16-01074S: Překonání Hofmeisterovy řady: od molekulového porozumění specifických iontových efektů k biologické funkci</a><br>

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Rok uplatnění

2018

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Journal of Physical Chemistry B

ISSN

1520-6106

e-ISSN

—

Svazek periodika

122

Číslo periodika v rámci svazku

21

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

9

Strana od-do

5640-5648

Kód UT WoS článku

000434236900038

EID výsledku v databázi Scopus

2-s2.0-85047989464