Determination of binding constants of human insulin complexes with serotonin, dopamine, arginine, and phenol by pressure assisted partial filling affinity capillary electrophoresis
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388963%3A_____%2F18%3A00498027" target="_blank" >RIV/61388963:_____/18:00498027 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="http://www.ce-ce.org/user_uploads/program/CECE%202018%20Proceedings_WOS.pdf" target="_blank" >http://www.ce-ce.org/user_uploads/program/CECE%202018%20Proceedings_WOS.pdf</a>
DOI - Digital Object Identifier
—
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Determination of binding constants of human insulin complexes with serotonin, dopamine, arginine, and phenol by pressure assisted partial filling affinity capillary electrophoresis
Popis výsledku v původním jazyce
A new method, pressure assisted partial filling affinity capillary electrophoresis (PF-ACE), has been developed to study noncovalent interactions of the hexamer of human insulin (HI) with cationic ligands, such as phenolic neurotransmitters serotonin and dopamine, and amino acid arginine, or with anionic ligand phenol, in alkaline aqueous solutions. The apparent binding constants, Kb, of the HI-ligand complexes were determined from the dependence of the effective migration time changes of the above ligands on the variable zone lengths of HI dissolved in the background electrolyte and hydrodynamically introduced into the bare fused silica capillary close to the UV detector. The HI interactions with the above ligands were found to be moderately strong, with Kb values in the range 385-1314 L/mol.
Název v anglickém jazyce
Determination of binding constants of human insulin complexes with serotonin, dopamine, arginine, and phenol by pressure assisted partial filling affinity capillary electrophoresis
Popis výsledku anglicky
A new method, pressure assisted partial filling affinity capillary electrophoresis (PF-ACE), has been developed to study noncovalent interactions of the hexamer of human insulin (HI) with cationic ligands, such as phenolic neurotransmitters serotonin and dopamine, and amino acid arginine, or with anionic ligand phenol, in alkaline aqueous solutions. The apparent binding constants, Kb, of the HI-ligand complexes were determined from the dependence of the effective migration time changes of the above ligands on the variable zone lengths of HI dissolved in the background electrolyte and hydrodynamically introduced into the bare fused silica capillary close to the UV detector. The HI interactions with the above ligands were found to be moderately strong, with Kb values in the range 385-1314 L/mol.
Klasifikace
Druh
D - Stať ve sborníku
CEP obor
—
OECD FORD obor
10406 - Analytical chemistry
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)
Ostatní
Rok uplatnění
2018
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název statě ve sborníku
CECE 2018. 15th International Interdisciplinary Meeting on Bioanalysis
ISBN
978-80-904959-5-1
ISSN
—
e-ISSN
—
Počet stran výsledku
4
Strana od-do
272-275
Název nakladatele
Ústav analytické chemie AV ČR, v. v. i.
Místo vydání
Brno
Místo konání akce
Brno
Datum konání akce
15. 10. 2018
Typ akce podle státní příslušnosti
WRD - Celosvětová akce
Kód UT WoS článku
—