Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Crystal structures of the complex of a kallikrein inhibitor from Bauhinia bauhinioides with trypsin and modeling of kallikrein complexes

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388963%3A_____%2F19%3A00501416" target="_blank" >RIV/61388963:_____/19:00501416 - isvavai.cz</a>

  • Nalezeny alternativní kódy

    RIV/00216208:11310/19:10395428

  • Výsledek na webu

    <a href="http://scripts.iucr.org/cgi-bin/paper?S2059798318016492" target="_blank" >http://scripts.iucr.org/cgi-bin/paper?S2059798318016492</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1107/S2059798318016492" target="_blank" >10.1107/S2059798318016492</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Crystal structures of the complex of a kallikrein inhibitor from Bauhinia bauhinioides with trypsin and modeling of kallikrein complexes

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Structures of a recombinant Kunitz-type serine protease inhibitor from Bauhinia bauhinioides (BbKI) complexed with bovine trypsin were determined in two crystal forms. The crystal structure with the L55R mutant of BbKI was determined in space group P6(4) at 1.94 angstrom resolution and that with native BbKI in the monoclinic space group P2(1) at 3.95 angstrom resolution. The asymmetric unit of the latter crystals contained 44 independent complexes, thus representing one of the largest numbers of independent objects deposited in the Protein Data Bank. Additionally, the structure of the complex with native BbKI was determined at 2.0 angstrom resolution from P6(4) crystals isomorphous to those of the mutant. Since BbKI has previously been found to be a potent inhibitor of the trypsin-like plasma kallikrein, it was also tested against several tissue kallikreins. It was found that BbKI is a potent inhibitor of human tissue kallikrein 4 (KLK4) and the chymotrypsin-like human tissue kallikrein 7 (KLK7). Structures of BbKI complexed with the catalytic domain of human plasma kallikrein were modeled, as well as those with KLK4 and KLK7, and the structures were analyzed in order to identify the interactions that are responsible for inhibitory potency.

  • Název v anglickém jazyce

    Crystal structures of the complex of a kallikrein inhibitor from Bauhinia bauhinioides with trypsin and modeling of kallikrein complexes

  • Popis výsledku anglicky

    Structures of a recombinant Kunitz-type serine protease inhibitor from Bauhinia bauhinioides (BbKI) complexed with bovine trypsin were determined in two crystal forms. The crystal structure with the L55R mutant of BbKI was determined in space group P6(4) at 1.94 angstrom resolution and that with native BbKI in the monoclinic space group P2(1) at 3.95 angstrom resolution. The asymmetric unit of the latter crystals contained 44 independent complexes, thus representing one of the largest numbers of independent objects deposited in the Protein Data Bank. Additionally, the structure of the complex with native BbKI was determined at 2.0 angstrom resolution from P6(4) crystals isomorphous to those of the mutant. Since BbKI has previously been found to be a potent inhibitor of the trypsin-like plasma kallikrein, it was also tested against several tissue kallikreins. It was found that BbKI is a potent inhibitor of human tissue kallikrein 4 (KLK4) and the chymotrypsin-like human tissue kallikrein 7 (KLK7). Structures of BbKI complexed with the catalytic domain of human plasma kallikrein were modeled, as well as those with KLK4 and KLK7, and the structures were analyzed in order to identify the interactions that are responsible for inhibitory potency.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science

  • CEP obor

  • OECD FORD obor

    10608 - Biochemistry and molecular biology

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    <a href="/cs/project/EF16_019%2F0000729" target="_blank" >EF16_019/0000729: Chemická biologie pro vývoj nových terapií</a><br>

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2019

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Acta Crystallographica Section D-Structural Biology

  • ISSN

    2059-7983

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    75

  • Číslo periodika v rámci svazku

    1

  • Stát vydavatele periodika

    GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska

  • Počet stran výsledku

    14

  • Strana od-do

    56-69

  • Kód UT WoS článku

    000455650500007

  • EID výsledku v databázi Scopus

    2-s2.0-85060050969