Structural insights into Acyl-coenzyme A binding domain containing 3 (ACBD3) protein hijacking by picornaviruses
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388963%3A_____%2F19%3A00510298" target="_blank" >RIV/61388963:_____/19:00510298 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="https://onlinelibrary.wiley.com/doi/abs/10.1002/pro.3738" target="_blank" >https://onlinelibrary.wiley.com/doi/abs/10.1002/pro.3738</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1002/pro.3738" target="_blank" >10.1002/pro.3738</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Structural insights into Acyl-coenzyme A binding domain containing 3 (ACBD3) protein hijacking by picornaviruses
Popis výsledku v původním jazyce
Many picornaviruses hijack the Golgi resident Acyl-coenzyme A binding domain containing 3 (ACBD3) protein in order to recruit the phosphatidylinositol 4-kinase B (PI4KB) to viral replication organelles (ROs). PI4KB, once recruited and activated by ACBD3 protein, produces the lipid phosphatidylinositol 4-phosphate (PI4P), which is a key step in the biogenesis of viral ROs. To do so, picornaviruses use their small nonstructural protein 3A that binds the Golgi dynamics domain of the ACBD3 protein. Here, we present the analysis of the highly flexible ACBD3 proteins and the viral 3A protein in solution using small-angle X-ray scattering and computer simulations. Our analysis revealed that both the ACBD3 protein and the 3A:ACBD3 protein complex have an extended and flexible conformation in solution.
Název v anglickém jazyce
Structural insights into Acyl-coenzyme A binding domain containing 3 (ACBD3) protein hijacking by picornaviruses
Popis výsledku anglicky
Many picornaviruses hijack the Golgi resident Acyl-coenzyme A binding domain containing 3 (ACBD3) protein in order to recruit the phosphatidylinositol 4-kinase B (PI4KB) to viral replication organelles (ROs). PI4KB, once recruited and activated by ACBD3 protein, produces the lipid phosphatidylinositol 4-phosphate (PI4P), which is a key step in the biogenesis of viral ROs. To do so, picornaviruses use their small nonstructural protein 3A that binds the Golgi dynamics domain of the ACBD3 protein. Here, we present the analysis of the highly flexible ACBD3 proteins and the viral 3A protein in solution using small-angle X-ray scattering and computer simulations. Our analysis revealed that both the ACBD3 protein and the 3A:ACBD3 protein complex have an extended and flexible conformation in solution.
Klasifikace
Druh
J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science
CEP obor
—
OECD FORD obor
10608 - Biochemistry and molecular biology
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)
Ostatní
Rok uplatnění
2019
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Protein Science
ISSN
0961-8368
e-ISSN
—
Svazek periodika
28
Číslo periodika v rámci svazku
12
Stát vydavatele periodika
US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku
7
Strana od-do
2073-2079
Kód UT WoS článku
000490744700001
EID výsledku v databázi Scopus
2-s2.0-85074086557