Influence of Lipid Membranes on α-Synuclein Aggregation
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388963%3A_____%2F21%3A00541374" target="_blank" >RIV/61388963:_____/21:00541374 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/60461373:22340/21:43922489
Výsledek na webu
<a href="https://doi.org/10.1021/acschemneuro.0c00819" target="_blank" >https://doi.org/10.1021/acschemneuro.0c00819</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1021/acschemneuro.0c00819" target="_blank" >10.1021/acschemneuro.0c00819</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Influence of Lipid Membranes on α-Synuclein Aggregation
Popis výsledku v původním jazyce
α-Synuclein is a neuronal protein involved in synaptic vesicle trafficking. During the course of Parkinson's disease, it aggregates, forming amyloid fibrils that accumulate in the midbrain. This pathological fibrillization process is strongly modulated by physiological interactions of α-synuclein with lipid membranes. However, the detailed mechanism of this effect remains unclear. In this work, we used environment-sensitive fluorescent dyes to study the influence of model lipid membranes on the kinetics of α-synuclein fibrillization. We observed that formation of the fibrils from α-synuclein monomers is strongly delayed even by small amounts of lipids. Furthermore, we found that membrane-bound α-synuclein monomers are not involved in fibril elongation. Hence, presence of lipids slows down fibril growth proportionally to the fraction of membrane-bound protein.
Název v anglickém jazyce
Influence of Lipid Membranes on α-Synuclein Aggregation
Popis výsledku anglicky
α-Synuclein is a neuronal protein involved in synaptic vesicle trafficking. During the course of Parkinson's disease, it aggregates, forming amyloid fibrils that accumulate in the midbrain. This pathological fibrillization process is strongly modulated by physiological interactions of α-synuclein with lipid membranes. However, the detailed mechanism of this effect remains unclear. In this work, we used environment-sensitive fluorescent dyes to study the influence of model lipid membranes on the kinetics of α-synuclein fibrillization. We observed that formation of the fibrils from α-synuclein monomers is strongly delayed even by small amounts of lipids. Furthermore, we found that membrane-bound α-synuclein monomers are not involved in fibril elongation. Hence, presence of lipids slows down fibril growth proportionally to the fraction of membrane-bound protein.
Klasifikace
Druh
J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science
CEP obor
—
OECD FORD obor
10610 - Biophysics
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)
Ostatní
Rok uplatnění
2021
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
ACS Chemical Neuroscience
ISSN
1948-7193
e-ISSN
1948-7193
Svazek periodika
12
Číslo periodika v rámci svazku
5
Stát vydavatele periodika
US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku
6
Strana od-do
825-830
Kód UT WoS článku
000626321800002
EID výsledku v databázi Scopus
2-s2.0-85101666075