Crystal structures of inhibitor complexes of M‐PMV protease with visible flap loops

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388963%3A_____%2F21%3A00541895" target="_blank" >RIV/61388963:_____/21:00541895 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

<a href="https://doi.org/10.1002/pro.4072" target="_blank" >https://doi.org/10.1002/pro.4072</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1002/pro.4072" target="_blank" >10.1002/pro.4072</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Crystal structures of inhibitor complexes of M‐PMV protease with visible flap loops

Popis výsledku v původním jazyce

Mason‐Pfizer monkey virus protease (PR) was crystallized in complex with two pepstatin‐based inhibitors in P1 space group. In both crystal structures, the extended flap loops that lock the inhibitor/substrate over the active site, are visible in the electron density either completely or with only small gaps, providing the first observation of the conformation of the flap loops in dimeric complex form of this retropepsin. The H‐bond network in the active site (with D26N mutation) differs from that reported for the P21 crystal structures and is similar to a rarely occurring system in HIV‐1 PR.

Název v anglickém jazyce

Crystal structures of inhibitor complexes of M‐PMV protease with visible flap loops

Popis výsledku anglicky

Mason‐Pfizer monkey virus protease (PR) was crystallized in complex with two pepstatin‐based inhibitors in P1 space group. In both crystal structures, the extended flap loops that lock the inhibitor/substrate over the active site, are visible in the electron density either completely or with only small gaps, providing the first observation of the conformation of the flap loops in dimeric complex form of this retropepsin. The H‐bond network in the active site (with D26N mutation) differs from that reported for the P21 crystal structures and is similar to a rarely occurring system in HIV‐1 PR.

Druh

J_imp - Článek v periodiku v databázi Web of Science

CEP obor

—

OECD FORD obor

10608 - Biochemistry and molecular biology

Projekt

—

Návaznosti

I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Rok uplatnění

2021

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Protein Science

ISSN

0961-8368

e-ISSN

1469-896X

Svazek periodika

30

Číslo periodika v rámci svazku

6

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

6

Strana od-do

1258-1263

Kód UT WoS článku

000637810000001

EID výsledku v databázi Scopus

2-s2.0-85104043995