Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Thiazole–amino acids: influence of thiazole ring on conformational properties of amino acid residues

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388963%3A_____%2F21%3A00542031" target="_blank" >RIV/61388963:_____/21:00542031 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="https://doi.org/10.1007/s00726-021-02974-0" target="_blank" >https://doi.org/10.1007/s00726-021-02974-0</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1007/s00726-021-02974-0" target="_blank" >10.1007/s00726-021-02974-0</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Thiazole–amino acids: influence of thiazole ring on conformational properties of amino acid residues

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Post-translational modified thiazole–amino acid (Xaa–Tzl) residues have been found in macrocyclic peptides (e.g., thiopeptides and cyanobactins), which mostly inhibit protein synthesis in Gram + bacteria. Conformational study of the series of model compounds containing this structural motif with alanine, dehydroalanine, dehydrobutyrine and dehydrophenylalanine were performed using DFT method in various environments. The solid-state crystal structure conformations of thiazole–amino acid residues retrieved from the Cambridge Structural Database were also analysed. The studied structural units tend to adopt the unique semi-extended β2 conformation, which is stabilised mainly by N–H⋯NTzl hydrogen bond, and for dehydroamino acids also by π-electron conjugation. The conformational preferences of amino acids with a thiazole ring were compared with oxazole analogues and the role of the sulfur atom in stabilising the conformations of studied peptides was discussed.

  • Název v anglickém jazyce

    Thiazole–amino acids: influence of thiazole ring on conformational properties of amino acid residues

  • Popis výsledku anglicky

    Post-translational modified thiazole–amino acid (Xaa–Tzl) residues have been found in macrocyclic peptides (e.g., thiopeptides and cyanobactins), which mostly inhibit protein synthesis in Gram + bacteria. Conformational study of the series of model compounds containing this structural motif with alanine, dehydroalanine, dehydrobutyrine and dehydrophenylalanine were performed using DFT method in various environments. The solid-state crystal structure conformations of thiazole–amino acid residues retrieved from the Cambridge Structural Database were also analysed. The studied structural units tend to adopt the unique semi-extended β2 conformation, which is stabilised mainly by N–H⋯NTzl hydrogen bond, and for dehydroamino acids also by π-electron conjugation. The conformational preferences of amino acids with a thiazole ring were compared with oxazole analogues and the role of the sulfur atom in stabilising the conformations of studied peptides was discussed.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science

  • CEP obor

  • OECD FORD obor

    10403 - Physical chemistry

Návaznosti výsledku

  • Projekt

  • Návaznosti

    I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2021

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Amino Acids

  • ISSN

    0939-4451

  • e-ISSN

    1438-2199

  • Svazek periodika

    53

  • Číslo periodika v rámci svazku

    5

  • Stát vydavatele periodika

    AT - Rakouská republika

  • Počet stran výsledku

    14

  • Strana od-do

    673-686

  • Kód UT WoS článku

    000638833600001

  • EID výsledku v databázi Scopus

    2-s2.0-85104241621