Structural basis for SARS-CoV-2 nucleocapsid (N) protein recognition by 14-3-3 proteins
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388963%3A_____%2F22%3A00559451" target="_blank" >RIV/61388963:_____/22:00559451 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="https://doi.org/10.1016/j.jsb.2022.107879" target="_blank" >https://doi.org/10.1016/j.jsb.2022.107879</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.jsb.2022.107879" target="_blank" >10.1016/j.jsb.2022.107879</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Structural basis for SARS-CoV-2 nucleocapsid (N) protein recognition by 14-3-3 proteins
Popis výsledku v původním jazyce
14-3-3 proteins are important dimeric scaffolds that regulate the function of hundreds of proteins in a phosphorylation-dependent manner. The SARS-CoV-2 nucleocapsid (N) protein forms a complex with human 14-3-3 proteins upon phosphorylation, which has also been described for other coronaviruses. Here, we report a high-resolution crystal structure of 14-3-3 bound to an N phosphopeptide bearing the phosphoserine 197 in the middle. The structure revealed two copies of the N phosphopeptide bound, each in the central binding groove of each 14-3-3 monomer. A complex network of hydrogen bonds and water bridges between the peptide and 14-3-3 was observed explaining the high affinity of the N protein for 14-3-3 proteins.
Název v anglickém jazyce
Structural basis for SARS-CoV-2 nucleocapsid (N) protein recognition by 14-3-3 proteins
Popis výsledku anglicky
14-3-3 proteins are important dimeric scaffolds that regulate the function of hundreds of proteins in a phosphorylation-dependent manner. The SARS-CoV-2 nucleocapsid (N) protein forms a complex with human 14-3-3 proteins upon phosphorylation, which has also been described for other coronaviruses. Here, we report a high-resolution crystal structure of 14-3-3 bound to an N phosphopeptide bearing the phosphoserine 197 in the middle. The structure revealed two copies of the N phosphopeptide bound, each in the central binding groove of each 14-3-3 monomer. A complex network of hydrogen bonds and water bridges between the peptide and 14-3-3 was observed explaining the high affinity of the N protein for 14-3-3 proteins.
Klasifikace
Druh
J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science
CEP obor
—
OECD FORD obor
10608 - Biochemistry and molecular biology
Návaznosti výsledku
Projekt
<a href="/cs/project/EF16_019%2F0000729" target="_blank" >EF16_019/0000729: Chemická biologie pro vývoj nových terapií</a><br>
Návaznosti
I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace
Ostatní
Rok uplatnění
2022
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Journal of Structural Biology
ISSN
1047-8477
e-ISSN
1095-8657
Svazek periodika
214
Číslo periodika v rámci svazku
3
Stát vydavatele periodika
US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku
3
Strana od-do
107879
Kód UT WoS článku
000826309000001
EID výsledku v databázi Scopus
2-s2.0-85133719994