Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Toward reproducible PETase research: A standardized workflow for reliable enzyme production and comparison

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388963%3A_____%2F25%3A00638493" target="_blank" >RIV/61388963:_____/25:00638493 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="https://doi.org/10.1016/j.pep.2025.106801" target="_blank" >https://doi.org/10.1016/j.pep.2025.106801</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.pep.2025.106801" target="_blank" >10.1016/j.pep.2025.106801</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Toward reproducible PETase research: A standardized workflow for reliable enzyme production and comparison

  • Popis výsledku v původním jazyce

    The enzymatic degradation of polyethylene terephthalate (PET) by PETases has gained significant attention as a potential solution for plastic waste management. However, the absence of a standardized protocol for PETase production across studies presents a challenge for consistent enzyme characterization and activity comparison. Variations in production methods, including expression systems and purification techniques, may contribute to discrepancies in reported PETase activities. Here, we present the development of a unified protocol for the production of wild-type and engineered IsPETase variants. This protocol comprises standardized expression, purification, and quality control steps to ensure reproducibility and reliability. By enabling more accurate comparisons of PETase variants and addressing inconsistencies in PETase production, this approach facilitates collaborative efforts to advance plastic degradation technologies and lays the groundwork for accelerating research in enzymatic PET degradation and its applications in plastic waste management.

  • Název v anglickém jazyce

    Toward reproducible PETase research: A standardized workflow for reliable enzyme production and comparison

  • Popis výsledku anglicky

    The enzymatic degradation of polyethylene terephthalate (PET) by PETases has gained significant attention as a potential solution for plastic waste management. However, the absence of a standardized protocol for PETase production across studies presents a challenge for consistent enzyme characterization and activity comparison. Variations in production methods, including expression systems and purification techniques, may contribute to discrepancies in reported PETase activities. Here, we present the development of a unified protocol for the production of wild-type and engineered IsPETase variants. This protocol comprises standardized expression, purification, and quality control steps to ensure reproducibility and reliability. By enabling more accurate comparisons of PETase variants and addressing inconsistencies in PETase production, this approach facilitates collaborative efforts to advance plastic degradation technologies and lays the groundwork for accelerating research in enzymatic PET degradation and its applications in plastic waste management.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science

  • CEP obor

  • OECD FORD obor

    10608 - Biochemistry and molecular biology

Návaznosti výsledku

  • Projekt

  • Návaznosti

    I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2025

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Protein Expression and Purification

  • ISSN

    1046-5928

  • e-ISSN

    1096-0279

  • Svazek periodika

    236

  • Číslo periodika v rámci svazku

    December

  • Stát vydavatele periodika

    NL - Nizozemsko

  • Počet stran výsledku

    8

  • Strana od-do

    106801

  • Kód UT WoS článku

    001564886900001

  • EID výsledku v databázi Scopus

    2-s2.0-105013159537