Novel penicilin G acylase from Achromobacter sp.CCM 4824.
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F03%3A53030054" target="_blank" >RIV/61388971:_____/03:53030054 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
—
DOI - Digital Object Identifier
—
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Novel penicilin G acylase from Achromobacter sp.CCM 4824.
Popis výsledku v původním jazyce
Penicilin acylases, as a subclass of beta-lactam antibiotic acylase superfamily, are enzymes that catalyze the selective hydrolysis of relatively stable amide bond in pemicillins and some cephalosporins while leaving the labile beta-lactam ring infact.
Název v anglickém jazyce
Novel penicilin G acylase from Achromobacter sp.CCM 4824.
Popis výsledku anglicky
Penicilin acylases, as a subclass of beta-lactam antibiotic acylase superfamily, are enzymes that catalyze the selective hydrolysis of relatively stable amide bond in pemicillins and some cephalosporins while leaving the labile beta-lactam ring infact.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
EE - Mikrobiologie, virologie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
—
Návaznosti
Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)
Ostatní
Rok uplatnění
2003
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Enzyme and Microbial Technology
ISSN
0141-0229
e-ISSN
—
Svazek periodika
32
Číslo periodika v rámci svazku
N/A
Stát vydavatele periodika
GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska
Počet stran výsledku
7
Strana od-do
738-744
Kód UT WoS článku
—
EID výsledku v databázi Scopus
—