Charakterizace serin/threonin proteinkinázy a fosfatázy eukaryotního typu u Streptococcus pneumoniae a určení kinázových substrátů

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F05%3A00022006" target="_blank" >RIV/61388971:_____/05:00022006 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Characterization of a eukaryotic type serine/threonine protein kinase and protein phosphatase of Streptococcus pneumoniae and identification of kinase substrates

Popis výsledku v původním jazyce

Detailed biochemical studies were performed with eukaryotic-type serine/threonine protein kinase StkP and phosphoprotein phosphatase PhpP of Streptococcus pneumoniae. Analysis of phosphoproteome maps of both wild type and stkP null mutant strains revealed two possible substrates for StkP. The evidence is presented that StkP can phosphorylate in vitro phosphoglucosamine mutase GlmM which catalyzes the first step in the biosynthetic pathway leading to the formation of UDP-N-acetylglucosamine, an essentialcommon precursor to cell envelope components

Název v anglickém jazyce

Characterization of a eukaryotic type serine/threonine protein kinase and protein phosphatase of Streptococcus pneumoniae and identification of kinase substrates

Popis výsledku anglicky

Detailed biochemical studies were performed with eukaryotic-type serine/threonine protein kinase StkP and phosphoprotein phosphatase PhpP of Streptococcus pneumoniae. Analysis of phosphoproteome maps of both wild type and stkP null mutant strains revealed two possible substrates for StkP. The evidence is presented that StkP can phosphorylate in vitro phosphoglucosamine mutase GlmM which catalyzes the first step in the biosynthetic pathway leading to the formation of UDP-N-acetylglucosamine, an essentialcommon precursor to cell envelope components

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

EE - Mikrobiologie, virologie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2005

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

FEBS Journal

ISSN

1742-4658

e-ISSN

—

Svazek periodika

272

Číslo periodika v rámci svazku

-

Stát vydavatele periodika

DE - Spolková republika Německo

Počet stran výsledku

11

Strana od-do

1243-1254

Kód UT WoS článku

—

EID výsledku v databázi Scopus

—