Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Nový nástroj pro regulaci transkripce u Streptococcus pneumoniae

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F06%3A00040418" target="_blank" >RIV/61388971:_____/06:00040418 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    A new tool for transcription regulation in Streptococcus pneumoniae

  • Popis výsledku v původním jazyce

    StkP is a single eukaryotic-type serine/threonine protein kinase in pathogenic bacterium Streptococcus pneumoniae. In vivo labeling with [33P]-orthophosphate and subsequent 2D electrophoresis revealed alpha-subunit of RNA polymerase as its potential substrates. We cloned rpoA gene coding for alpha-subunit of RNAP S. pneumoniae. His-tagged fusion protein was expressed in E. coli and purified to homogeneity. In vitro phosphorylation assay showed that RpoA is indeed a substrate for StkP. It is plausible tospeculate that phosphorylation of RNAP alpha-subunit may affect either its DNA or protein binding potential and thereby alter the transcription efficiency. This is the first report of such a covalent modification of alpha-subunit of RNAP in bacteria

  • Název v anglickém jazyce

    A new tool for transcription regulation in Streptococcus pneumoniae

  • Popis výsledku anglicky

    StkP is a single eukaryotic-type serine/threonine protein kinase in pathogenic bacterium Streptococcus pneumoniae. In vivo labeling with [33P]-orthophosphate and subsequent 2D electrophoresis revealed alpha-subunit of RNA polymerase as its potential substrates. We cloned rpoA gene coding for alpha-subunit of RNAP S. pneumoniae. His-tagged fusion protein was expressed in E. coli and purified to homogeneity. In vitro phosphorylation assay showed that RpoA is indeed a substrate for StkP. It is plausible tospeculate that phosphorylation of RNAP alpha-subunit may affect either its DNA or protein binding potential and thereby alter the transcription efficiency. This is the first report of such a covalent modification of alpha-subunit of RNAP in bacteria

Klasifikace

  • Druh

    D - Stať ve sborníku

  • CEP obor

    EE - Mikrobiologie, virologie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

  • Návaznosti

    Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2006

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název statě ve sborníku

    ASM Conferences Streptococcal Genetics

  • ISBN

    1-55581-400-X

  • ISSN

  • e-ISSN

  • Počet stran výsledku

    2

  • Strana od-do

    72-73

  • Název nakladatele

    American Society for Microbiology

  • Místo vydání

    Washington

  • Místo konání akce

    Saint Malo

  • Datum konání akce

    18. 6. 2006

  • Typ akce podle státní příslušnosti

    WRD - Celosvětová akce

  • Kód UT WoS článku